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| 砂 | |||||||||
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 推定核タンパク質ホモログ（5830484a20rik）のSANDドメインの溶液構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | 砂 | ||||||||
| パム | PF01342 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1時間5分 / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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分子生物学では、タンパク質ドメイン SAND は、タンパク質ファミリーのさまざまなタンパク質にちなんで命名されています: S p100、A IRE-1、N ucP41/75、D EAF-1。これは細胞核に局在し、クロマチン依存性転写制御において重要な機能を果たします。これは真核生物にのみ見られます。
関数
タンパク質ドメイン SAND の正確な機能はまだ解明されていない。しかし、ベータ構造にもかかわらず、DNA 結合ドメインであると考えられている。この機能は、DEAF-1 転写因子を研究することで推測できる。[1] ここで、SAND ドメインに保存されている正電荷残基は、負電荷リガンドの存在を示唆している。DNAは、その骨格に含まれるリン酸のために負電荷を帯びた分子である。したがって、これは SAND ドメインが DEAF-1 の DNA 結合領域であることを示唆している。[2]
構造
このタンパク質ドメインの構造には球状の折り畳み構造が含まれています。5本のβ鎖からなるα/β二次構造を持つと考えられています。[2]この構造は、 4本のαヘリックスを持つ5本の鎖の反平行 βシートで構成されています。さらに、SANDドメインはモジュール構造を持つと考えられており、ブロモドメイン、PHDフィンガー、MYNDフィンガーと関連している可能性があります。[2]
保全
このタンパク質ドメインには約80残基の保存領域があります。この領域の変異は、特にSp100（スペックルタンパク質100kDa）、NUDR（核DEAF-1関連）、GMEB（グルココルチコイド調節エレメント結合）タンパク質、AIRE-1（自己免疫調節因子1）タンパク質などのさまざまなヒト疾患を引き起こします。[2] [3]
SANDドメインを持つタンパク質
参考文献
- ^ Wojciak JM、Clubb RT (2001)。「SANDに埋もれた機能を見つける」Nat Struct Biol . 8 (7): 568–70. doi :10.1038/89582. PMID 11427878. S2CID 32113775.
- ^ abcd Bottomley MJ、Collard MW、Huggenvik JI、Liu Z、Gibson TJ、Sattler M (2001)。「SANDドメイン構造は転写調節における新しいDNA結合フォールドを定義する」Nat Struct Biol . 8 (7): 626–33. doi :10.1038/89675. PMID 11427895. S2CID 6642673.
- ^ Gibson TJ、Ramu C、Gemünd C、Aasland R (1998 年 7 月)。「APECED 多腺性自己免疫症候群タンパク質 AIRE-1 は SAND ドメインを含み、おそらく転写因子である」。Trends Biochem. Sci . 23 (7): 242–4. doi :10.1016/s0968-0004(98)01231-6. PMID 9697411。