タンパク質選別トランスペプチダーゼ

タンパク質選別トランスペプチダーゼは、黄色ブドウ球菌のソルターゼSrtA ^[1]などの酵素であり、タンパク質標的化の特殊な経路の一部として、同じ細胞によって生成された1つ以上の標的タンパク質を切断します。典型的な原核生物のタンパク質選別トランスペプチダーゼはプロテアーゼとして特徴付けられますが、ペプチド結合を単純に加水分解するわけではありません。代わりに、切断されたポリペプチドのより大きなN末端部分が、グラム陽性細菌のペプチドグリカン細胞壁の前駆体などの別の分子に転送されます。

ソルターゼという用語は、相同性を共有するシステインプロテアーゼ酵素ソルターゼ A、ソルターゼ B 、およびその他のクラスのメンバーのセットに対して適切に予約されています。しかし、原核生物では、ソルターゼと相同性を持たず、収斂進化によって個別に発生したと思われる選別酵素を含む、追加のタンパク質選別システムがますます多く説明されています。ソルターゼは、タンパク質選別トランスペプチダーゼのメンバーとして最もよく説明されていますが、類似の酵素であるアーキオソルターゼ^[2]、ロンボソルターゼ^{[3] 、およびタイプIX}分泌システム（T9SS）^[4]のPorU酵素に関する研究が蓄積されてきました。

ミクソソルターゼは、タイプ2 CAAX プレニルプロテアーゼ Rce1 の相同体であり、類似のタンパク質選別酵素ですが、トランスペプチダーゼとして機能する可能性は低いです。^[5]代わりに、ターゲット配列のシステイン残基が別の酵素によって修飾され、その修飾の後にミクソソルターゼによって切断される可能性があり、これは Rce1 の場合と同様です。全体的な修飾の正確な生化学はまだわかっていません。