オキシアニオンホール

オキシアニオンホールは、脱プロトン化された酸素またはアルコキシドの遷移状態の負電荷を安定化する酵素の活性部位のポケットです。^[1]ポケットは通常、バックボーンアミドまたは正に帯電した残基で構成されます。遷移状態を安定化すると、反応に必要な活性化エネルギーが低下し、触媒が促進されます。^[2]たとえば、キモトリプシンなどのプロテアーゼには、タンパク質分解中に形成される四面体中間体アニオンを安定化し、基質の負に帯電した酸素を水分子から保護するためのオキシアニオンホールが含まれています。^{[3]さらに、ホールを占有できない場合は}立体障害を受ける基質（ヘモグロビンのBPGなど）の挿入または配置が可能になります。多段階反応を触媒する酵素は、反応のさまざまな遷移状態を安定化する複数のオキシアニオンホールを持つことができます。^[4]

参照

^ Stryer L、Berg JM、Tymoczko JL (2002)。「9つの触媒戦略」。生化学 (第 5 版)。サンフランシスコ：WHフリーマン。ISBN 978-0-7167-4955-4。
^シモン、ルイス; グッドマン、ジョナサン M. (2010 年 3 月 19 日)。「水素結合による酵素触媒: オキシアニオンホールにおける遷移状態結合と基質結合のバランス」。有機化学ジャーナル。75 (6): 1831–1840。doi :10.1021/jo901503d。ISSN 0022-3263。PMID 20039621 。
^ Ménard, Robert; Storer , Andrew C. (1992). 「セリンおよびシステインプロテアーゼにおけるオキシアニオンホール相互作用」。生物化学ホッペ・セイラー。373 ( 2): 393–400。doi :10.1515/bchm3.1992.373.2.393。PMID 1387535 。
^ Kursula, Petri; Ojala, Juha; Lambeir, Anne-Marie; Wierenga, Rik K. (2002 年 12 月 1 日)。「生合成チオラーゼの触媒サイクル: 4 つの結合モードと 2 つのオキシアニオンホールを経由するアセチル基の立体配座の旅‡」。生化学。41 ( 52 ) : 15543–15556。doi :10.1021/bi0266232。ISSN 0006-2960。PMID 12501183 。