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| イノシンキナーゼ | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 2.7.1.73 | ||||||||
| CAS番号 | 37237-46-0 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
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酵素学では、イノシンキナーゼ（EC 2.7.1.73）は化学反応を触媒する酵素である。
- ATP + イノシンADP + IMP
したがって、この酵素の2 つの基質はATPとイノシンであり、 2 つの生成物はADPとIMPです。
イノシンキナーゼは、糖キナーゼのホスホフルクトキナーゼ B (PfkB) ファミリーに属します。[1]このファミリーの他のメンバー (リボキナーゼファミリーとも呼ばれます) には、リボキナーゼ (RK)、アデノシンキナーゼ (AK)、フルクトキナーゼ、および 1-ホスホフルクトキナーゼがあります。[1] [2] [3] PfkB/RK ファミリーのメンバーは、3 つの保存された配列モチーフの存在によって識別されます。[1] [2] [4]いくつかの PfK ファミリータンパク質の構造は、多くの生物から決定されており、このファミリータンパク質の酵素活性は、五価イオンの存在に依存しています。[5] [1] [4]イノシンキナーゼと他の PfkB ファミリータンパク質間の配列類似性は低いですが、これらのタンパク質は構造レベルで非常に類似しています。[1]一般的に使われる他の名称には、イノシン-グアノシンキナーゼ、イノシンキナーゼ（リン酸化）などがあります。この酵素はプリン代謝に関与しています。
参考文献
- ^ abcde Park J、Gupta RS：「アデノシンキナーゼとリボキナーゼ - RKファミリータンパク質」Cell Mol Life Sci 2008、65：2875-2896。
- ^ ab Bork P、Sander C、Valencia A：「異なるタンパク質フォールドにおける類似酵素機能の収束進化：糖キナーゼのヘキソキナーゼ、リボキナーゼ、およびガラクトキナーゼファミリー」Protein Sci 1993、2：31-40。
- ^ Spychala J、Datta NS、Takabayashi K、Datta M、Fox IH、Gribbin T、Mitchell BS: ヒトアデノシンキナーゼcDNAのクローニング：微生物リボキナーゼおよびフルクトキナーゼとの配列類似性。Proc Natl Acad Sci USA 1996、93: 1232-1237。
- ^ ab Maj MC、Singh B、Gupta RS：「五価イオン依存性は、多様なソースからのアデノシンキナーゼの保存された特性である：リン酸およびマグネシウムイオン結合と基質阻害に関与する新しいモチーフの同定」生化学 2002、41：4059-4069。
- ^ Sigrell JA、Cameron AD、Jones TA、Mowbray SL：「リボースおよびジヌクレオチドとの複合体における大腸菌リボキナーゼの構造を1.8Å分解能で決定：新しいキナーゼ構造ファミリーへの洞察」Structure 1998、6：183-193。
- Pierre KJ、LePage GA (1968)。「in vitro での Ehrlich 腹水細胞の無細胞抽出物におけるキナーゼによるイノシン-5'-一リン酸の形成」。Proc . Soc. Exp. Biol. Med . 127 (2): 432– 40. doi :10.3181/00379727-127-32709. PMID 5645030。
