ゴルジ体再構成スタッキングタンパク質2

ゴルジ体再構成スタッキングタンパク質2（GRS2）は、55 kDaのゴルジ体再構成スタッキングタンパク質 （GRASP55）としても知られ、ヒトではGORASP2遺伝子によってコードされるタンパク質である。^{[ 5 ]} GORASP1との相同性によって同定され、相補的DNAの分子クローンの解析によってタンパク質のアミノ酸配列が決定された。^{[ 6 ]} GORASP2の最初の（N末端）212アミノ酸残基はGORASP1のものと高度に相同であるが、残りの454アミノ酸残基はGORASP1とは大きく異なっている。^{[ 6 ]}保存領域はGRASPドメインとして知られており、植物以外のさまざまな真核生物のGRASP間で保存されている。^{[ 5 ] [ 7 ]}分子のC末端部分はSPRドメイン（セリン、プロリンリッチ）と呼ばれています。[ 7 ] GORASP2は他の^種の相同体とより密接に関連しており、GORASP2がGORASP1の祖先であることを示唆しています。^{[ 7 ]} GORASP2はゴルジ装置のメディアル槽とトランス槽に関連していることがわかりました。^{[ 7 ]}

GORASP2はゴルジ装置の構造形成に関与している。^{[ 7 ] [ 5 ]}これはゴルジ槽上に存在する末梢膜タンパク質であり、GRASPドメインを介して隣接する槽上に存在する別のGRS2と結合し、複数のタンパク質間相互作用によって槽同士を連結する。^{[ 7 ] [ 8 ]}

GRS2は2つの方法で膜に結合します。1つはミリスチル化されて脂質二重層に直接結合すること、もう1つはゴルギン-45に結合することによって間接的に結合することです。ゴルギン-45はRabタンパク質に結合し、 Rabタンパク質自体が脂質化されて膜に固定されます。^{[ 7 ]}

ゴルジ体の構造は有糸分裂中に破壊され、GORASP2とGORASP1のSPRドメインのリン酸化がその破壊を制御します。 ^{[ 9 ] [ 8 ]} GORASP2はゴルジリボンの形成にも関与している可能性がありますが、証拠はまちまちです。^{[ 7 ] [ 9 ]}

GORASP2はTGFα ^{[ 10 ]}、TMED2 ^{[ 10 ]}、GOLGA2 ^{[ 6 ] [ 10 ] [ 11 ]}と相互作用することが示されている。