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| 名前 | |
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| IUPAC名
(4S)-4-[[2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-アミノプロパノイル]アミノ]-3-カルボキシプロパノイル]アミノ]-3-ヒドロキシプロパノイル]アミノ]アセチル]アミノ]-5-[[2-[[(2S)-3-カルボキシ-1-[[(2S)-1-[[1-[[(2S)-1-[[(2S)-4-カルボキシ-1-[[2-[[2-[[(2S)-1-[[(1S)-1-カルボキシ-4-(ジアミノメチリデンアミノ)ブチル]アミノ]-3-メチル-1-オキソブタン-2-イル]アミノ]-2-オキソエチル]アミノ]-2-オキソエチル]アミノ]-2-オキソエチル]アミノ]-1-オキソブタン-2-イル]アミノ]-1-オキソプロパン-2-イル]アミノ]-4-メチル-1-オキソペンタン-2-イル]アミノ]-1-オキソ-3-フェニルプロパン-2-イル]アミノ]-1-オキソプロパン-2-イル]アミノ]-2-オキソエチル]アミノ]-5-オキソペンタン酸
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| その他の名前
フィブリノペプチド A; フィブリノペプチド A (ヒト); FpA; FPA
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| 識別子 | |
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3Dモデル(JSmol)
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| ケムスパイダー |
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パブケム CID
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| プロパティ | |
| C63H97N19O26 | |
| モル質量 | 1536.57 グラム/モル |
特に記載がない限り、データは標準状態(25 °C [77 °F]、100 kPa)の材料に関するものです。
インフォボックス参照
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| 名前 | |
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| IUPAC名
(4S)-4-[[(2S)-2-[[(2S)-4-アミノ-2-[[(2S)-2-[[(2S)-4-アミノ-2-[[(2S)-3-メチル-2-[[2-[[(2S)-5-オキソピロリジン-2-カルボニル]アミノ]アセチル]アミノ]ブタノイル]アミノ]-4-オキソブタノイル]アミノ]-3-カルボキシプロパノイル]アミノ]-4-オキソブタノイル]アミノ]-4-カルボキシブタノイル]アミノ]- 5-[[2-[[(2S)-1-[[(2S)-1-[[(2S)-1-[[(2S)-1-[[(1S)-4-カルバムイミドアミド-1-カルボキシブチル]アミノ]-1-オキソプロパン-2-イル]アミノ]-3-ヒドロキシ-1-オキソプロパン-2-イル]アミノ]-1-オキソ-3-フェニルプロパン-2-イル]アミノ]-1-オキソ-3-フェニルプロパン-2-イル]アミノ]-2-オキソエチル]アミノ]-5-オキソペンタン酸
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| その他の名前
フィブリノペプチド B; フィブリノペプチド B (ヒト); FpB; FPB
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| 識別子 | |
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3Dモデル(JSmol)
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| ケムスパイダー |
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パブケム CID
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| プロパティ | |
| C66H93N19O25 | |
| モル質量 | 1552.569グラム/モル |
特に記載がない限り、データは標準状態(25 °C [77 °F]、100 kPa)の材料に関するものです。
インフォボックス参照
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フィブリノペプチドであるフィブリノペプチド A ( FpA ) とフィブリノペプチド B ( FpB ) は、繊維状糖タンパク質フィブリノゲン(第 I 因子)の中心領域に位置するペプチドであり、酵素トロンビン(第 IIa 因子)によって切断され、フィブリノゲンを共有結合したフィブリン(第 IA 因子)モノマーに変換します。[1] [2] N末端のFpA はフィブリノゲンのAα 鎖から切断され、FpB はフィブリノゲンのBβ 鎖から切断され、FpA が FpB より先に放出されます。[3] [4]フィブリンモノマーは、形成後、トロンビン活性化因子XIII (フィブリン安定因子)の作用によって架橋フィブリンポリマーに変換され、これらのフィブリンポリマーが血栓(血餅)の骨格を形成します。 [2]したがって、フィブリノペプチドは、フィブリン形成(フィブリン生成)、トロンビン活性、および凝固の敏感なマーカーです。[5] [6] [7] [8]
FpAは16アミノ酸ペプチドである。[8] FpAの半減期は約3~5分と非常に短い。[5] [8]そのため、FpAレベルは凝固活性化の比較的一時的な指標となる。[8]
FpAのレベルは加齢とともに増加します。[5] FpAレベルは妊娠を通して徐々に増加します。[9] [10]同様に、FpAレベルは、併用避妊薬や更年期ホルモン療法を含むエストロゲン療法によって上昇することが報告されていますが、これらの療法によるFpAレベルの研究は比較的限られているようです。[11] [12] [13] [7]
参考文献
- ^ Weisel JW (2005). 「フィブリノーゲンとフィブリン」. Adv Protein Chem . タンパク質化学の進歩. 70 : 247–99. doi :10.1016/S0065-3233(05)70008-5. ISBN 9780120342709. PMID 15837518。
- ^ ab Gentry PA (2004年11月). 「血液凝固の比較側面」Vet J. 168 ( 3): 238–51. doi :10.1016/j.tvjl.2003.09.013. PMID 15501141.
- ^ Wolberg AS (2012年9月). 「フィブリンの形成、構造、機能の決定因子」. Curr Opin Hematol . 19 (5): 349–56. doi :10.1097/MOH.0b013e32835673c2. PMID 22759629. S2CID 11358104.
- ^ O'Riordan MN、Higgins JR(2003年6月)。「正常妊娠および異常妊娠における止血」。ベストプラクティス& リサーチ臨床産科&婦人科。17 (3):385–396。doi : 10.1016 /S1521-6934(03)00019-1。ISSN 1521-6934。PMID 12787533 。
- ^ abc マヌッチ首相 (1994 年 10 月)。 「凝固活性化のメカニズム、マーカーおよび管理」。Brメッドブル。50 (4): 851-70。土井:10.1093/oxfordjournals.bmb.a072930。PMID 7804735。
- ^ Vincent Marks、Thomas Cantor、Dusan Mesko、Rudolf Pullmann、Gabriela Nosalova(2012年12月6日)。臨床検査医学による鑑別診断:医師のためのクイックリファレンス。Springer Science & Business Media。pp. 443– 。ISBN 978-3-642-55600-5. OCLC 1262382180.
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- ^ abcd Merlini PA, Ardissino D (1995). 「トロンビン活性の実験室測定 - すべての臨床科学者が知っておくべきこと」J Thromb Thrombolysis . 2 (2): 85–92. doi :10.1007/BF01064374. PMID 10608009. S2CID 28203940.
- ^ Hellgren M (2003年4月). 「通常の妊娠および産褥期の止血」. Semin Thromb Hemost . 29 (2): 125–30. doi :10.1055/s-2003-38897. PMID 12709915. S2CID 22082884.
- ^ Koltsova E、Balandina A、Serebriyskiy I、Vuimo T、Panteleev M、Ataullakhanov F (2016 年 9 月 21 日)。「妊娠中および妊娠合併症中の古典的および全体的止血検査」。血栓症および止血セミナー。42 (7): 696–716。doi : 10.1055 /s- 0036-1592303。eISSN 1098-9064。ISSN 0094-6176。PMID 27652600。S2CID 19571354 。
- ^ Douxfils J、Morimont L、Bouvy C(2020年11月)。「経口避妊薬と静脈血栓塞栓症:リスクの予測と 評価を可能にする可能性のある検査に焦点を当てる」Semin Thromb Hemost。46(8):872–886。doi : 10.1055 / s -0040-1714140。PMID 33080636。S2CID 224821517。
- ^ Canonico M (2014年7月). 「閉経後女性におけるホルモン療法と止血:レビュー」(PDF) .更年期. 21 (7): 753–62. doi :10.1097/GME.0000000000000296. PMID 24937030. S2CID 20851353.
- ^ Baker L、Meldrum KK、Wang M、Sankula R、Vanam R、Raiesdana A、Tsai B、Hile K、Brown JW、Meldrum DR (2003 年 12 月)。「心血管疾患におけるエストロゲンの役割」。J Surg Res . 115 (2): 325–44. doi :10.1016/s0022-4804(03)00215-4. PMID 14697301。
