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| マンノシル糖タンパク質エンド-β- N-アセチルグルコサミニダーゼ | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.2.1.96 | ||||||||
| CAS番号 | 37278-88-9 | ||||||||
| 別名 | エンド-β-N-アセチルグルコサミニダーゼ H、N,N ′ -ジアセチルキトビオシル β-N-アセチルグルコサミニダーゼ、マンノシル糖タンパク質エンド-β-N-アセチルグルコサミダーゼ、ジ-N-アセチルキトビオシル β-N-アセチルグルコサミニダーゼ、エンド-β-アセチルグルコサミニダーゼ、エンド-β-(1→4)-N-アセチルグルコサミニダーゼ、マンノシル糖タンパク質 1,4-N-アセトアミドデオキシ-β-D-グリコヒドロラーゼ、エンドグリコシダーゼ S、エンド-N-アセチル-β-D-グルコサミニダーゼ、エンド-N-アセチル-β-グルコサミニダーゼ、エンド-β-N-アセチルグルコサミニダーゼ D、エンド-β-N-アセチルグルコサミニダーゼ F、エンド-β-N-アセチルグルコサミニダーゼ H、エンド-β-N-アセチルグルコサミニダーゼ L、グリコペプチド-D-マンノシル-4-N-(N-アセチル-D-グルコサミニル)2-アスパラギン 1,4-N-アセチル-β-グルコサミノヒドロラーゼ、エンドグリコシダーゼ H | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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マンノシル糖タンパク質エンド-β- N -アセチルグルコサミニダーゼ（エンドグリコシダーゼ H）（EC 3.2.1.96）酵素は、グリコペプチド- D -マンノシル- N 4 -（N-アセチル- D -グルコサミニル）2-アスパラギン 1,4-N-アセチル-β-グルコサミノヒドロラーゼという系統名 を持っています。[1] [2] [3] [4] [5] [6]これは、アスパラギン結合マンノースに富むオリゴ糖を切断するが、高度に処理された複合オリゴ糖を糖タンパク質から切断しない、非常に特異的なエンドグリコシダーゼです。これは、糖タンパク質を脱グリコシル化し、分泌経路を介した細胞内タンパク質輸送をモニターする研究目的で使用されます。
構造と活動
エンドグリコシダーゼHはストレプトマイセス・プリカトゥスまたはストレプトマイセス・グリセウスから単離された。その分子量は29kDaである。一次構造は1984年にロビンスらによって記述された。[7]
エンドグリコシダーゼHは、オリゴ糖のジアセチルキトビオースコアのアスパラギン残基のすぐ近くにある2つのN-アセチルグルコサミン（GlcNAc）サブユニット間の結合を切断し、アスパラギン上に1つのN-アセチルグルコサミン残基が残った切断糖分子を生成します。[8]
マンノース糖タンパク質を脱糖化するが、脱糖化の程度と速度は糖タンパク質の性質に大きく依存する。脱糖化速度は糖タンパク質の変性（カルボキシメチル化、亜硫酸分解、ドデシル硫酸ナトリウム存在下での加熱など）によって上昇する。0.1 M 2-メルカプトエタノールを添加すると、トリトンX-100、n-オクチルグルコシド、両性イオン性洗剤などの洗剤とは異なり、分子間または分子内ジスルフィド結合を含む糖タンパク質に対する酵素活性が大幅に上昇する。[9]
生化学の応用
エンドグリコシダーゼ H は、細胞生物学者がゴルジ体での翻訳後修飾をモニターするためによく使用されます。細胞表面に向かうタンパク質のほとんどは、リボソームによって粗面小胞体(ER)に翻訳され、ゴルジ体に移行します。ER に入ると、14 個の糖サブユニットを含む分子が、オリゴ糖転移酵素によって選択的にアスパラギンにまとめて結合されます。タンパク質がゴルジ体のさまざまな区画を通過する際に、一連の酵素によって修飾されるのはこのオリゴ糖分子です。エンドグリコシダーゼ H は、ゴルジ体α-マンノシダーゼ II酵素によって2 つのマンノースサブユニットが除去されるまで、処理されるこのオリゴ糖の各構造を切断することができます。後期のオリゴ糖構造はすべてエンドグリコシダーゼHによる切断に耐性があるため、この酵素は、対象となるタンパク質が受けたオリゴ糖処理の程度を報告するために広く使用されています。[10]
参考文献
- ^ Chien S, Weinburg R, Li S, Li Y (1977). 「 イチジクラテックス由来エンド-β- N -アセチルグルコサミニダーゼ」. Biochem. Biophys. Res. Commun . 76 : 317–323. doi :10.1016/0006-291x(77)90727-6.
- ^ Koide N, Muramatsu T (1974年8月). 「糖タンパク質の炭水化物部分に作用するエンド-β- N -アセチルグルコサミニダーゼ。 Diplococcus pneumoniaeからの酵素の精製と特性」。The Journal of Biological Chemistry 249 ( 15): 4897–904. PMID 4152561。
- ^ Pierce RJ、Spik G、 Montreuil J (1979年6月)。「ラットの肝臓と腎臓におけるエンド-N-アセチル-β-D-グルコサミニダーゼ活性の細胞質内局在」。生化学ジャーナル。180 ( 3): 673–76。doi :10.1042/bj1800673。PMC 1161109。PMID 486141 。
- ^ Pierce RJ、Spik G、Montreuil J (1980 年 1 月)。「ラット肝臓におけるアシアロ-N-アセチル-ラクトサミン型基質に対するエンド-N-アセチル-β-D-グルコサミニダーゼ活性の証明と細胞質局在」。 生化学ジャーナル。185 ( 1): 261–4。doi : 10.1042 / bj1850261。PMC 1161293。PMID 7378051。
- ^ Tai T、山下 K、緒方荒川 M、小出 N、村松 T、岩下 S、井上 Y、木畑 A (1975 年 11 月)。 「エンド-β- N-アセチルグルコサミニダーゼの特異性に関連した2つのオボアルブミン糖ペプチドの構造研究」。生物化学ジャーナル。250 (21): 8569–75。PMID389 。
- ^ Tarentino AL、Plummer TH 、 Maley F (1974年2月) 。「エンド-β- N-アセチルグルコサミニダーゼHによる特定の糖タンパク質からの完全なオリゴ糖の放出」。The Journal of Biological Chemistry。249 ( 3):818–24。PMID 4204553。
- ^ Robbins PW、Trimble RB、Wirth DF、Hering C、Maley F、Maley GF、Das R、Gibson BW、Royal N、Biemann K (1984 年 6 月)。「ストレプトマイセス酵素エンド-β-N-アセチルグルコサミニダーゼ H の一次構造」。The Journal of Biological Chemistry。259 ( 12 ): 7577–83。PMID 6429133。
- ^ エンドグリコシダーゼ H、ノーススター
- ^ Trimble RB、Maley F (1984年9月)。「エンド-β- N-アセチルグルコサミニダーゼHによるN結合型高マンノースオリゴ糖の加水分解の最適化」。分析生化学。141 (2):515–22。doi : 10.1016 /0003-2697(84)90080-0。PMID 6437277 。
- ^ Alberts B (2002).細胞の分子生物学（第4版）. ニューヨーク：ガーランド. ISBN 978-0-8153-4072-0。
外部リンク
- IUBMB 酵素命名法 - EC 3.2.1.96
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エンドグリコシダーゼFとDはGlc-Nacを切断する
PNGase F (ペプチド-N4-(N-アセチル-β-グルコサミニル)アスパラギン_アミダーゼ)
