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| マンノシルオリゴ糖1,3-1,6-α-マンノシダーゼ | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.2.1.114 | ||||||||
| CAS番号 | 82047-77-6 | ||||||||
| 別名 | マンノシダーゼ II、エキソ-1,3-1,6-α-マンノシダーゼ、α- D -マンノシダーゼ II、α-マンノシダーゼ II、α-3,6-マンノシダーゼ、GlcNAc トランスフェラーゼ I 依存性 α1,3[α1,6]マンノシダーゼ、ゴルジ α-マンノシダーゼ II、ManII、1,3(1,6)-α- D -マンノシダーゼ、1,3-(1,6-)マンノシルオリゴ糖 α- D -マンノヒドロラーゼ | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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マンノシルオリゴ糖 1,3-1,6-α-マンノシダーゼは、ゴルジα-マンノシダーゼIIとしても知られ、系統名が(1→3)-(1→6)-マンノシルオリゴ糖 α- D -マンノヒドロラーゼである酵素です。[1] [2] [3] [4]この酵素は、マンノシルオリゴ糖Man 5 (GlcNAc) 3の末端の(1→3)-および(1→6)-結合α- D -マンノース残基の加水分解を触媒します。
この酵素は糖タンパク質の合成に関与している。N結合型グリカン処理の重要な酵素であり、小分子スワインソニンによって阻害される。[5]
参考文献
- ^ Harpaz N、Schachter H (1980 年 5 月)。「糖タンパク質合成の制御。UDP- N-アセチルグルコサミン:α-D-マンノシド β 2- N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼIの事前作用に依存する、ラット肝臓ゴルジ体 α-D-マンノシダーゼ 1 種以上によるアスパラギン結合オリゴ糖の処理」。The Journal of Biological Chemistry。255 ( 10): 4894–902。PMID 6445359 。
- ^ Tulsiani DR、Hubbard SC、Robbins PW、Touster O (1982 年 4 月)。「ラット肝臓ゴルジ膜の α-D-マンノシダーゼ。マンノシダーゼ II は糖タンパク質生合成における GlcNAcMAN5 切断酵素であり、マンノシダーゼ Ia および IB は Man 9 前駆体を Man 5 中間体に変換する酵素です」。The Journal of Biological Chemistry。257 ( 7 ): 3660–8。PMID 7061502。
- ^ Tulsiani DR、Opheim DJ、Touster O (1977 年5 月)。「ラット肝臓ゴルジ膜からの α-D-マンノシダーゼの精製と特性評価」。The Journal of Biological Chemistry。252 ( 10): 3227–33。PMID 863880 。
- ^ Athanasopoulos VI、Niranjan K、Rastall RA (2005 年 3 月)。 「 Aspergillus phoenicisからの 2 つの新規 α-D-マンノシダーゼの生成、精製、および特性評価」。炭水化物の研究。340 (4): 609–17。土井：10.1016/j.carres.2005.01.005。PMID 15721331。
- ^ ヴァン・デン・エルセン JM、クンツ DA、ローズ DR (2001)。 「ゴルジα-マンノシダーゼ II の構造: 癌細胞の増殖と転移の阻害の標的」。EMBO ジャーナル。20 (12): 3008–3017。土井: 10.1093/emboj/20.12.3008。PMC 150216。PMID 11406577。
外部リンク
- 米国国立医学図書館の医学主題標目表(MeSH)にあるマンノシルオリゴ糖 + 1,3-1,6-α-マンノシダーゼ
