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| F5/8タイプCドメイン | |||||||||
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 因子VIIIの膜結合C2ドメインの構造。[1] | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | F5_F8_タイプ_C | ||||||||
| パム | PF00754 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00988 | ||||||||
| SCOP2 | 1fac / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| OPMスーパーファミリー | 46 | ||||||||
| OPMタンパク質 | 1sdd | ||||||||
| 医療機器 | cd00057 | ||||||||
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ディスコイジンドメイン（ F5/8タイプCドメイン、またはC2様ドメインとも呼ばれる）は、多くの血液凝固因子の主要なタンパク質ドメインです。
血液凝固因子VおよびVIIIには、C 末端に 2 回繰り返される約 150 アミノ酸のドメインが含まれており、これはしばしば「C2 様ドメイン」と呼ばれます ( C2 ドメインとは無関係です)。Dictyostelium discoideum (粘菌) の細胞接着タンパク質ディスコイジンには、ディスコイジン I 様ドメイン (DLD、または DS) と呼ばれる関連ドメインが見つかりました。これは、FA58C ドメインと約 110 アミノ酸の共通 C 末端領域を共有していますが、N 末端の 40 アミノ酸は保存性が大幅に低くなっています。同様のドメインが他の細胞外タンパク質や膜タンパク質でも検出されています。[2] [3] [4]凝固因子 V および VIII では、繰り返しドメインは、血小板および内皮細胞の表面にある陰イオン性リン脂質への結合を促進する、より大きな機能ドメインの一部を構成しています。[5]凝固因子VIIIの2番目のFA58Cリピート（C2）のC末端ドメインは、ホスファチジルセリン結合を担い、活性に必須であることが示されている。[6] [7] FA58Cには、ほとんどのタンパク質で保存された2つのシステインが含まれており、これらはジスルフィド結合によってドメインの端をリンクしています。[8] [9] [10] MFGM Q08431の2番目のFA58CドメインのC末端近くにさらにジスルフィド結合が位置しています。[10]
このドメインを含むヒトタンパク質
AEBP1; BTBD9 ; CASPR4; CNTNAP1 ; CNTNAP2 ; CNTNAP3; CNTNAP4 ; CNTNAP5; CPXM1 ; CPXM2; DCBLD1; DCBLD2 ; DDR1 ; DDR2 ; EDIL3 ; F5 ; F8 ; F8B ; MFGE8 ; NRP1 ; NRP2 ; RS1 ; SSPO ; UNC13A
参考文献
- ^ Veeraraghavan S、Baleja JD、Gilbert GE (1998 年 6 月)。「ドデシルホスホコリンミセル存在下での因子 VIII の膜結合 C2 ドメインの構造とトポグラフィー」。Biochem . J. 332 ( Pt 2) (Pt 2): 549–55. doi :10.1042/bj3320549. PMC 1219512. PMID 9601086 。
- ^ Davie EW、Kane WH (1986)。「第V因子、第VIII因子およびセルロプラスミンと相同な血液凝固因子をコードするcDNAのクローニング」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 83 (18): 6800–6804. doi : 10.1073/pnas.83.18.6800 . PMC 386597 . PMID 3092220。
- ^ Rutter WJ、Edman JC、Johnson JD (1993)。「乳癌細胞に見られる受容体チロシンキナーゼには細胞外ディスコイジンI様ドメインがある」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 90 (12): 5677–5681. doi : 10.1073/pnas.90.12.5677 . PMC 46784 . PMID 8390675。
- ^ Couto JR、Taylor MR、Godwin SG、Ceriani RL、Peterson JA (1996)。「ヒト乳房上皮抗原 BA46 のクローニングと配列分析により、上皮成長因子様ドメイン上に提示された RGD 細胞接着配列が明らかになった」。DNA Cell Biol . 15 (4): 281–286. doi :10.1089/dna.1996.15.281. PMID 8639264。
- ^ Davie EW、Kane WH (1988)。「血液凝固因子VとVIII：構造的および機能的類似点と出血性疾患および血栓性疾患との関係」。Blood . 71 ( 3): 539–555. doi : 10.1182/blood.V71.3.539.539 . PMID 3125864。
- ^ Foster PA、Fulcher CA、Houghten RA、Zimmerman TS (1990)。「第 VIII 因子の C2 ドメイン内に含まれるアミノ酸配列を持つ合成第 VIII 因子ペプチドは、第 VIII 因子のホスファチジルセリンへの結合を阻害する」。Blood。75 ( 10 ) : 1999–2004。doi : 10.1182/ blood.V75.10.1999.1999。PMID 2110840。
- ^ Kane WH、Peterson JA、Ortel TL、Quinn-Allen MA、Keller FG、Larocca D (1994)。「組み換えキメラを用いた凝固因子Vの第2C型ドメイン内の機能的に重要なエピトープの局在」。J . Biol. Chem . 269 (22): 15898–15905. doi : 10.1016/S0021-9258(17)40765-4 . PMID 7515064。
- ^ Mann KG、Xue J 、Kalafatis M (1993)。「Va因子軽鎖のジスルフィド結合の決定」。生化学。32 ( 22 ) : 5917–5923。doi :10.1021/bi00071a002。PMID 8504111 。
- ^ Fujikawa K, McMullen BA, Davie EW, Hedner U, Ezban M (1995). 「組み換えヒト因子VIII（抗血友病因子A）の重鎖および軽鎖におけるジスルフィド結合と遊離システインの位置」。Protein Sci . 4 ( 4): 740–746. doi :10.1002/pro.5560040413. PMC 2143093. PMID 7613471.
- ^ ab Petersen TE、Hvarregaard J、AndersenMH、Berglund L、Rasmussen JT (1996 年 9 月)。「ウシ乳脂肪球膜由来の糖タンパク質 PAS-6/7 の特性評価」。Eur . J. Biochem . 240 (3): 628–636. doi : 10.1111/j.1432-1033.1996.0628h.x . PMID 8856064。
- 注記
さらに読む
Baumgartner, S.; Hofmann, K.; Chiquet-Ehrismann, P.; Bucher, R. (1998). 「ディスコイジンドメインファミリーの再考: 原核生物からの新しいメンバーと相同性に基づくフォールド予測」.タンパク質科学. 7 (7): 1626–1631. doi :10.1002/pro.5560070717. PMC 2144056. PMID 9684896 .