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システインループ型リガンド依存性イオンチャネルスーパーファミリーは、ニコチン性アセチルコリン受容体、GABA A受容体、GABA A -ρ受容体、グリシン受容体、5-HT 3受容体、および亜鉛活性化（ZAC）受容体から構成される。これらの受容体は、中心孔の周囲に五量体構造を形成する5つのタンパク質サブユニットから構成される。通常、2つのαサブユニットと、他の3つのβ、γ、またはδサブユニットからなる（一部は5つのαサブユニットから構成される）。
このファミリーの名前は、N末端細胞外ドメイン付近でジスルフィド結合を形成する2つのシステイン（Cys）残基の間にある13個の高度に保存されたアミノ酸によって形成される特徴的なループを指しています[ 1 ] 。
Cysループ受容体は真核生物にのみ存在することが知られていますが、より大きな五量体リガンド依存性イオンチャネルファミリーの一部です。Cysループクレードのみが、一対の架橋システイン残基を含んでいます。[ 2 ]より大きなスーパーファミリーには、細菌（例：GLIC）および非Cysループ真核生物受容体が含まれており、「五量体リガンド依存性イオンチャネル」または「Proループ受容体」と呼ばれています。[ 3 ]
すべてのサブユニットは、大きく保存された細胞外N末端ドメイン、高度に保存された3つの膜貫通ドメイン、サイズとアミノ酸配列が可変な細胞質ループ、および比較的短く可変な細胞外C末端ドメインを持つ第4の膜貫通領域から構成される。 神経伝達物質は、細胞外ドメイン内のサブユニット間の界面に結合する。
各サブユニットには、4つの膜貫通αヘリックス（M1、M2、M3、M4）が含まれています。孔は主にM2ヘリックスによって形成されます。[ 4 ] M3-M4リンカーは細胞骨格に結合する細胞内ドメインです。
システインループ受容体に関する知識のほとんどは、このファミリーのさまざまなメンバーを研究する際に得られた推論に基づいています。アセチルコリン結合タンパク質（AChBP）の構造に関する研究では、結合部位は6つのループから構成され、最初の3つが主面を形成し、次の3つが相補面を形成することが明らかになりました。主面の最後のループは、活性受容体のリガンドを包み込みます。この部位には芳香族残基も豊富に存在します。[ 5 ]
最近の文献[ 5 ]によると、ループB上のトリプトファン残基は、アゴニストとアンタゴニストの両方の結合に重要である。神経伝達物質は結合部位に取り込まれ、結合部位の主面に位置する芳香族ボックス内のアミノ酸残基と（水素結合およびカチオン-π結合を介して）相互作用する。もう1つの重要な相互作用は、アゴニストとループC上のチロシンとの間で起こる[ 6 ] 。相互作用すると、ループは構造変化を起こし、回転して結合部位内の分子を覆う。
ニコチン性アセチルコリン受容体に関する研究により、チャネルは結合ドメインとゲーティングドメイン間のアロステリック相互作用によって活性化されることが明らかになった。アゴニストが結合すると、構造変化（アミノ末端ドメインのβシートの移動、M2-M3リンカーに結合しているループ2、F、およびcysループの外向き移動など）が起こり、チャネルが開く。 電子顕微鏡（9 Å）では、開口はM2ドメインの回転によって引き起こされることが示されているが、これらの受容体の結晶構造に関する他の研究では、開口はM2の傾斜によって細孔が拡張し、五量体受容体全体が四次回転することによって起こる可能性があることが示されている。[ 7 ]