ペクチン酸リアーゼ (EC 4.2.2.2)は、植物組織の軟腐化および軟腐化に関与する酵素である。ペクチン酸リアーゼは、ペクチン酸 の脱離的切断を担い、非還元末端に4-デオキシ-α- D- マン-4-エヌロノシル基を持つオリゴ糖を生成する。このタンパク質は、花粉発達の後期に最大発現する。ペクチン酸リアーゼ遺伝子の花粉における発現は、花粉管伸長中のペクチン分解の必要性に関連している可能性があると示唆されている。[ 1 ]
この酵素は 化学反応 を触媒する
(1→4)-α- D- ガラクツロナンの脱離開裂により、非還元末端に4-デオキシ-α- D- ガラクト-4-エヌロノシル基を有するオリゴ糖が得られる。このファミリーのメンバーの 1 つである Erwinia chrysanthemi 由来のペクチン酸リアーゼ C ( pelC )1の構造と折りたたみ速度論については、かなり詳細に研究されている。 [ 2 ] [ 3 ] PelC は平行 β ヘリックス折りたたみモチーフを含んでいる。規則的な二次構造の大部分は平行 β シート (約 30%) で構成されている。シートの個々のストランドは、長さが異なる無秩序なループで接続されている。その後、β シートで構成される大きなヘリックスによって主鎖が形成される。PelC には 2 つのジスルフィド結合と 12 個のプロリン 残基がある。これらのプロリンの 1 つである Pro 220は、 シス ペプチド結合に関与している。PelC の折りたたみ機構には、プロリン異性化に起因する 2 つの遅い段階が含まれる。
このファミリーのタンパク質の中にはアレルゲン となるものがあります。アレルギーとは、アレルゲンと呼ばれる特定の物質(花粉、合成物質、ほこり、虫刺され、薬、食物など)に対する免疫系の過敏反応であり、ほとんどの人では症状は現れません。ヒトのIgE介在性アトピー性アレルギーを引き起こす抗原(アレルゲン)には命名法が確立されています。[ 4 ] この命名法は、属名の最初の3文字、スペース、種名の最初の文字、スペース、アラビア数字で構成される命名法によって定義されます。2つの種名に同じ命名法がある場合は、それぞれの種名に1つ以上の文字(必要に応じて)を追加することで区別されます。
このファミリーのアレルゲンには、Amb a 1、Amb a 2、Amb a 3、Cha o 1、Cup a 1、Cry j 1、Jun a 1 という名称のアレルゲンが含まれます。
ブタクサ( Ambrosia artemisiifolia )の花粉に含まれる主要なアレルゲンは、Amb a I と Amb a II の 2 つです。Amb a II の一次構造は推定されており、Amb a I マルチジーンファミリーのアレルゲンと約 65% の配列同一性を共有していることが示されています。[ 5 ] Amb a I/ a II ファミリーのメンバーには、タバコ (Nicotiana tabacum 、普通タバコ)のペクチン酸リアーゼが含まれます。これは、 Lycopersicon esculentum (トマト)で同定された 2 つの花粉特異的ペクチン酸リアーゼ遺伝子の推定アミノ酸配列と類似しています。[ 6 ] 日本で最も一般的な花粉アレルゲンであるスギ(Cryptomeria japonica )の主要なアレルゲン糖タンパク質であるCry j I、 [ 7 ] および植物病原細菌のペクチン酸リアーゼと配列類似性を共有する P56 と P59 が含まれます。[ 1 ]
この酵素は、多糖類に作用する炭素酸素リアーゼであるリアーゼ ファミリーに属します。この酵素クラスの系統名は (1→4)-α-D-ガラクツロナンリアーゼ です。一般的に使用される他の名称には、ポリガラクツロン 酸トランスエリミナーゼ 、ペクチン酸トランスエリミナーゼ 、ポリガラクツロン 酸リアーゼ、エンドペクチンメチルトランスエリミナーゼ 、ペクチン酸 トランスエリミナーゼ 、エンドガラクツロン酸トランスエリミナーゼ 、ペクチン酸リアーゼ 、ペクチンリアーゼ、α-1,4-D-エンドポリガラクツロン 酸リアーゼ、 PGAリアーゼ 、PPase-N 、エンド-α-1,4-ポリガラクツロン酸リアーゼ、 ポリガラクツロン酸 リアーゼ、ペクチントランスエリミナーゼ 、ポリガラクツロン酸トランスエリミナーゼ などがあります。この酵素は、ペントースとグルクロン酸の相互変換 に関与する。
参考文献 1 2 Wing RA、Yamaguchi J、Larabell SK、Ursin VM、McCormick S (1990)。 「植物病原菌 Erwiniaのペクチン酸リアーゼと 配列類似性を持つ花粉発現遺伝子 2 つ」。Plant Mol. Biol . 14 ( 1 ) : 17– 28。Bibcode : 1990PMolB..14...17W。doi : 10.1007 / BF00015651。PMID 1983191。S2CID 19901421。 ↑ Kamen DE、Woody RW (2002)。「タンパク質ペクチン酸リアーゼCの折りたたみ速度論は、急速に形成される中間体と遅いプロリン異性化を明らかにする 」 。Biochemistry。41 ( 14 ) : 4713–4723。doi : 10.1021 / bi0115129。PMID 11926834 。 ↑ Yoder MD、Keen NT、Jurnak F ( 1993)。「新しいドメインモチーフ:分泌型植物病原性因子 で あるペクチン酸リアーゼC の 構造」。 サイエンス 。260 ( 5113): 1503–1507。Bibcode : 1993Sci ...260.1503Y。doi : 10.1126 / science.8502994。PMID 8502994 。 ↑ WHO/IUIS アレルゲン命名小委員会(King TP、Hoffmann D、Loewenstein H、Marsh DG、Platts-Mills TAE、Bull TW)。世界保健機関。72:797–806(1994)。 ↑ King TP、Rogers BL、Morgenstern JP、Griffith IJ、Yu XB、Counsell CM、Brauer AW、Garman RD、Kuo MC (1991)。「アレルゲン Amb α II の完全配列。組換え発現とブタクサアレルギー患者の T 細胞との反応性」。J . Immunol . 147 (8): 2547–2552 . doi : 10.4049/jimmunol.147.8.2547 . PMID 1717566 . ↑ Rogers HJ、Harvey A、Lonsdale DM (1992)。「小胞子形成中に特異的に発現するペクチン酸リアーゼに相同性のあるタバコ遺伝子の単離と特性解析」。Plant Mol . Biol . 20 ( 3 ) : 493– 502。Bibcode : 1992PMolB..20..493R。doi : 10.1007 / BF00040608。PMID 1421152。S2CID 35504226 。 ↑ 小島和也、小川博、土方明、松本一郎 (1994)「スギ( Cryptomeria japonica pollen allergen, Cry j I)のオリゴ糖部分の抗原性」 Int. Arch. Allergy Immunol . 105 (2): 198– 202. doi : 10.1159/000236826 . PMID 7920021 . Albersheim P、Killias U (1962)「ペクチントランスエリミナーゼの精製と性質に関する研究」Arch. Biochem. Biophys . 97 (1): 107–15 . doi : 10.1016/0003-9861(62)90050-4 . PMID 13860094 . Edstrom RD、Phaff HJ (1964)。 「 Aspergillus fonsecaeus由来ペクチントランス エリ ミナーゼの精製と特定の性質」 。J . Biol. Chem . 239 (8): 2403–8 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)93866-4 . PMID 14235514 . Edstrom RD、Phaff HJ (1964)。 「ペクチンおよびオリゴガラクツロン酸メチルエステルのペクチントランスエリ ミナーゼによる除去的切断」 。J . Biol. Chem . 239 (8): 2409–15 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)93867-6 . PMID 14235515 . Nagel CW、Vaughn RH (1961)「Bacillus polymyxaのポリガラクツロナーゼによるオリゴガラクツロニドの分解」Arch. Biochem. Biophys . 94 (2): 328–32 . doi : 10.1016/0003-9861(61)90047-9 . PMID 13727438 . ナスノ S、スター MP (1967)。「ザントモナス・カンペストリスのポリガラクツロン酸トランスエリミナーゼ」。生化学。 J. 104 (1): 178–85 .土井 : 10.1042/bj1040178。PMC 1270559 。PMID 6035509。 Pickersgill R、Jenkins J (1997) 「アスペルギルス 由来ペクチンリアーゼAの2つの結晶構造は、pH駆動型構造変化とペクチンリアーゼおよびペクチン酸リアーゼの基質結合部位における顕著な相違を明らかにする」 。Structure。5 ( 5 ) : 677–89。doi : 10.1016 / S0969-2126(97 ) 00222-0。PMID 9195887 。