Loading article…
| L-アスコルビン酸ペルオキシダーゼ | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 アスコルビン酸ペルオキシダーゼとアスコルビン酸（青）の複合体の構造。ヒスチジンリガンド（赤）がヘム基の鉄（赤）に配位している。画像はPDB 1OAFから取得し、Pymolを使用して作成した。 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 1.11.1.11 | ||||||||
| CAS番号 | 72906-87-7 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
| |||||||||
アスコルビン酸ペルオキシダーゼ（またはL-アスコルビン酸ペルオキシダーゼ、APXまたはAPEX）（EC 1.11.1.11）は、化学反応を触媒する酵素である。
- L-アスコルビン酸 + H 2 O 2 デヒドロアスコルビン酸 + 2 H 2 O
これはヘム含有ペルオキシダーゼのファミリーのメンバーです。ヘムペルオキシダーゼは、生物学において、さまざまな、通常は有機の基質の H 2 O 2依存性酸化を触媒します。
この酵素は酸化還元酵素のファミリーに属し、特に過酸化物を受容体として作用する酵素（ペルオキシダーゼ）に属します。この酵素クラスの系統名は、L-アスコルビン酸：過酸化水素酸化還元酵素です。一般的に使用される他の名称には、L-アスコルビン酸ペルオキシダーゼ、L-アスコルビン酸特異的ペルオキシダーゼ、アスコルビン酸ペルオキシダーゼ、アスコルビン酸ペルオキシダーゼなどがあります。この酵素は、アスコルビン酸およびアルダル酸代謝に関与します。
概要
アスコルビン酸依存性ペルオキシダーゼ活性は1979年に初めて報告されました[1] 、[2]。これは、西洋ワサビ植物におけるペルオキシダーゼ活性の最初の観察から150年以上後[3] 、および密接に関連するシトクロムcペルオキシダーゼ酵素の発見からほぼ40年後のことでした[4]。
ペルオキシダーゼは3つのタイプ（クラスI、クラスII、クラスIII）に分類されています。アスコルビン酸ペルオキシダーゼはクラスIペルオキシダーゼ酵素です。[5] APXは、植物、藻類、および特定のシアノバクテリアにおけるH 2 O 2依存性アスコルビン酸酸化を触媒します。 [6] APXは、クラスIペルオキシダーゼ酵素であるシトクロムcペルオキシダーゼと高い配列同一性を持っています。生理学的条件下では、反応の直接生成物であるモノデヒドロアスコルビン酸ラジカルは、モノデヒドロアスコルビン酸還元酵素（モノデヒドロアスコルビン酸還元酵素（NADH））酵素によって還元されてアスコルビン酸に戻ります。還元酵素がない場合、2つのモノデヒドロアスコルビン酸ラジカルは、デヒドロアスコルビン酸とアスコルビン酸に急速に不均化します。APXは、グルタチオン-アスコルビン酸回路の不可欠な要素です。[7]
基質特異性
APX酵素は電子供与体としてのアスコルビン酸に対して高い特異性を示すが、ほとんどのAPXは、クラスIIIペルオキシダーゼ（西洋ワサビペルオキシダーゼなど）に特徴的な他の有機基質も酸化し、場合によってはアスコルビン酸自体の速度に匹敵する速度で酸化する。つまり、酵素をAPXとして定義するのは簡単ではないが、通常はアスコルビン酸に対する特定の活性が他の基質に対するものよりも高い場合に適用される。APXファミリーの一部のタンパク質はアスコルビン酸結合アミノ酸残基を欠いており、アスコルビン酸以外の分子を酸化する可能性があることを示唆している。[8]
機構
メカニズムに関する情報のほとんどは、エンドウの細胞質酵素と大豆の細胞質酵素に関する研究から得られています。アスコルビン酸の酸化のメカニズムは、酸化された化合物I中間体によって達成され、その後、2つの連続した一電子移動段階で基質によって還元されます（式[1]～[3]、HS = 基質、S • = 基質の1電子酸化形態）。
- APX + H 2 O 2 → 化合物I + H 2 O [1]
- 化合物I + HS → 化合物II + S • [2]
- 化合物II + HS → APX + S • + H 2 O [3]
アスコルビン酸ペルオキシダーゼでは、化合物Iは一時的な（緑色の）種であり、高原子価鉄種（フェリルヘム、Fe IVとして知られる）とポルフィリンπカチオンラジカル（[9] 、[10]）を含み、西洋ワサビペルオキシダーゼに見られるものと同じである。化合物IIにはフェリルヘムのみが含まれる。
構造情報
エンドウの細胞質APXの構造は1995年に報告されました。[11]大豆の細胞質APXとその生理学的基質であるアスコルビン酸[12] 、[13] 、およびその他の多くの基質[14]との結合相互作用も知られています。
2007 年末現在、このクラスの酵素については 12 の構造が解明されており、PDBアクセス コードは 1APX、1IYN、1OAF、1OAG、1V0H、2CL4、2GGN、2GHC、2GHD、2GHE、2GHH、2GHK です。
細胞イメージングへの応用
エンドウAPX [15]と大豆APXおよびその変異体（APEX、APEX2）[16]は、細胞イメージングのための電子顕微鏡研究に使用されてきました。
参照
参考文献
- ^ ケリー GJ、ラツコ E (1979 年 12 月)。 「可溶性アスコルビン酸ペルオキシダーゼ: 植物での検出とビタミン C 推定への使用」。Die Naturwissenschaften。66 (12): 617–9。土井：10.1007/bf00405128。PMID 537642。S2CID 12729653 。
- ^ Groden D, Beck E (1979年6月). 「アスコルビン酸依存系による葉緑体からのH2O2破壊」Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics . 546 (3): 426–35. doi :10.1016/0005-2728(79)90078-1. PMID 454577.
- ^ プランシュ LA (1810)。 「高度な知識と偵察の記録に注意してください。」ブルファーム。2 : 578–80。
- ^ Altschul AM, Abrams R, Hogness TR (1940). 「シトクロムcペルオキシダーゼ」（PDF） . Journal of Biological Chemistry . 136 (3): 777–794. doi : 10.1016/S0021-9258(18)73036-6 .
- ^ Welinder KG (1992). 「植物、真菌、細菌のペルオキシダーゼスーパーファミリー」Curr. Opin. Chem. Biol . 2 (3): 388–393. doi :10.1016/0959-440x(92)90230-5.
- ^ Raven EL (2003 年 8 月)。「ヘムペルオキシダーゼの機能的多様性と基質特異性の理解: アスコルビン酸ペルオキシダーゼから何を学ぶことができるか?」。Natural Product Reports。20 ( 4 ) : 367–81。doi :10.1039/B210426C。PMID 12964833 。
- ^ Noctor G、Foyer CH (1998 年 6 月)。「アスコルビン酸とグルタチオン: 活性酸素の制御」。Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology。49 : 249–279。doi : 10.1146 /annurev.arplant.49.1.249。PMID 15012235 。
- ^ Lazzarotto F, Menguer PK, Del-Bem LE, Zámocký M, Margis-Pinheiro M (2021年4月). 「APX-RおよびAPX-Lの起源におけるアスコルビン酸ペルオキシダーゼの新機能化：基底アーキプラスチダからの証拠」.抗酸化物質. 10 (4): 597. doi : 10.3390/antiox10040597 . PMC 8069737. PMID 33924520 .
- ^ Patterson WR、 Poulos TL 、 Goodin DB (1995 年 4 月)。「アスコルビン酸ペルオキシダーゼ化合物 I におけるポルフィリン π カチオンラジカルの同定」。生化学。34 ( 13): 4342–5。doi :10.1021/bi00013a024。PMID 7703248。
- ^ Jones DK、Dalton DA、 Rosell FI 、 Raven EL (1998年12 月)。「クラス I ヘムペルオキシダーゼ: 大豆アスコルビン酸ペルオキシダーゼの特性」。生化学および生物理学のアーカイブ。360 (2): 173–8。doi :10.1006/abbi.1998.0941。PMID 9851828。
- ^ Patterson WR、Poulos TL （1995年4月）。「組み換えエンドウ豆細胞質アスコルビン酸ペルオキシダーゼの結晶構造」。生化学。34 （13）：4331–41。doi ：10.1021/bi00013a023。PMID 7703247 。
- ^ Sharp KH、Mewies M、 Moody PC 、 Raven EL（2003年4月）。「アスコルビン酸ペルオキシダーゼ-アスコルビン酸複合体の結晶構造」。Nature Structural Biology。10（ 4） ： 303–7。doi ： 10.1038 /nsb913。PMID 12640445。S2CID 32035409。
- ^ Macdonald IK、Badyal SK、 Ghamsari L、Moody PC 、 Raven EL (2006 年 6 月)。「アスコルビン酸ペルオキシダーゼと基質の相互作用: 機構と構造の分析」。生化学。45 (25): 7808–17。doi :10.1021/bi0606849。PMID 16784232 。
- ^ Gumiero A、Murphy EJ、Metcalfe CL、Moody PC、Raven EL（2010年8月）。「ヘムペルオキシダーゼ酵素における基質結合相互作用の分析：構造的観点」生化学および生物物理学のアーカイブ。500 （1）：13–20。doi ： 10.1016 / j.abb.2010.02.015。PMID 20206594 。
- ^ Martell JD、Deerinck TJ、Sancak Y、Poulos TL、Mootha VK、Sosinsky GE、他 (2012 年 11 月)。「遺伝子組み換えアスコルビン酸ペルオキシダーゼを電子顕微鏡用の遺伝子組み換えレポーターとして利用」。Nature Biotechnology 30 ( 11 ): 1143–8. doi :10.1038/nbt.2375. PMC 3699407. PMID 23086203.
- ^ Lam SS、Martell JD、Kamer KJ、Deerinck TJ、Ellisman MH、Mootha VK、Ting AY (2015年1月)。「電子顕微鏡法と近接標識法のためのAPEX2の指向性進化」。Nature Methods。12 ( 1 ) : 51–4。doi :10.1038 / nmeth.3179。PMC 4296904。PMID 25419960。
さらに読む
- 重岡 誠、中野 勇、北岡 誠 (1980年4 月)。「Euglena gracilis Z の L-アスコルビン酸特異的ペルオキシダーゼの精製といくつかの特性」。生化学および生物理学のアーカイブ。201 (1): 121–7。doi : 10.1016 /0003-9861(80)90495-6。PMID 6772104 。
- 重岡誠、中野 勇、北岡 誠 (1980 年 1 月)。「Euglena gracilis Z における L-アスコルビン酸ペルオキシダーゼ による過酸化水素の代謝」。生化学ジャーナル。186 (1 ) : 377–80。doi : 10.1042 /bj1860377。PMC 1161541。PMID 6768357。
- 重岡 茂;石川貴裕田茂井正博宮川佳子武田 徹;薮田 幸典吉村和也 (2002 年 5 月 15 日)。 「アスコルビン酸ペルオキシダーゼアイソザイムの制御と機能」。実験植物学ジャーナル。53 (372): 1305–1319。土井：10.1093/jexbot/53.372.1305。PMID 11997377。
外部リンク
- EC 1.11.1.11 2011-05-16 にWayback Machineでアーカイブされました
- L-アスコルビン酸ペルオキシダーゼ (EC 番号 1.11.1.11 ) 2012-02-04 にWayback Machineでアーカイブ
