プロトマー

構造生物学では、プロトマーはオリゴマータンパク質の構造単位です。これは、少なくとも 1 つのタンパク質鎖で構成される最小単位です。プロトマーは結合して、この単位の 2 つ以上のコピーからなるより大きなオリゴマーを形成します。プロトマーは通常、周期対称に配置され、閉じた点群 対称を形成します。

この用語は、Na/K-ATPase酵素の命名法を明確にするために、チェトベリン^[1]によって導入されました。この酵素は、大きな触媒αサブユニットと、より小さな糖タンパク質βサブユニット（およびγサブユニットと呼ばれるプロテオリピド）の2つのサブユニットで構成されています。当時は、それぞれがどれだけ一緒に働くのかは不明でした。さらに、人々が二量体について話すとき、αβを指しているのでしょうか、それとも（αβ）₂を指しているのでしょうか。チェトベリンは、αβをプロトマー、（αβ）_2をジプロトマーと呼ぶことを提案しました。したがって、チェトベリンの著作では、プロトマーという用語はヘテロオリゴマーにのみ適用され、その後は主にヘテロオリゴマーの文脈で使用されるようになりました。この用法に従うと、プロトマーは少なくとも2つの異なるタンパク質鎖で構成されます。現在の構造生物学の文献では、この用語は「モノマー」という用語を避けて、ホモオリゴマーの最小単位にも一般的に適用されています。

化学において、いわゆるプロトマーは、プロトンの位置により互変異性を示す分子である。 ^{[2] [3]}

ヘモグロビンは4つのサブユニット（2つのαと2つのβ）からなるヘテロ四量体です。しかし、構造的および機能的にヘモグロビンは（αβ） ₂として記述する方が適切であるため、2つのαβプロトマーの二量体、つまりジプロトマーと呼びます。^[4]

アスパラギン酸カルバモイルトランスフェラーゼは、 α ₆ β ₆サブユニット構成を持ちます。6 つの αβ プロトマーは、D ₃対称に配置されています。

ウイルスのカプシドは通常、プロトマーで構成されています。

HIV-1 プロテアーゼは2 つのプロトマーからなるホモ二量体を形成します。

化学における例としては、チロシンや4-アミノ安息香酸が挙げられる。前者は脱プロトン化されてカルボキシレートアニオンとフェノキシドアニオンを形成し、^[5]後者はアミノ基またはカルボキシル基でプロトン化される可能性がある。^[6]

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