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| ペリジニン-クロロフィルA結合タンパク質 | |||||||||
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 光合成性渦鞭毛藻類Amphidinium carterae由来の可溶性ペリジニン-クロロフィル-タンパク質複合体の結晶構造。この複合体は多くの光合成性渦鞭毛藻類に見られ、色素で満たされた中央の空洞の周りに 8 つのアルファヘリックス (青とオレンジで表示) が 2 つの擬似対称反復した船形または揺りかご形のタンパク質が含まれています。各 8 つのヘリックスセグメントには、1 つのクロロフィル分子 (緑、中央のマグネシウムイオンは緑の球で表示)、1 つのジアシルグリセロール分子 (黄色)、および 4 つのペリジニン分子 (灰色) が結合します。[1] | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | PCP | ||||||||
| パム | PF02429 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1ppr / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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ペリジニン-クロロフィル-タンパク質複合体（PCPまたはPerCP ）は、ペリジニン、クロロフィル、脂質に結合したペリジニン-クロロフィルaタンパク質からなる可溶性分子複合体です。ペリジニン分子は青緑色の波長（470〜550 nm）の光を吸収し、非常に高い効率でクロロフィル分子にエネルギーを伝達します。[1] [2] PCP複合体は多くの光合成性渦鞭毛藻類に見られ、その中では主要な集光複合体であると考えられます。[3]
構造
PCPタンパク質は、少なくとも2つの形態で渦鞭毛藻ゲノム中に同定されており、1つは2つの15kDモノマーからなるホモ二量体形態、もう1つはホモ二量体形態から遺伝子重複によって進化したと考えられる約32kDのモノマー形態である。モノマー形態は、2つの擬似対称性の8ヘリックスドメインで構成され、その中のヘリックスは、ジェリーロールフォールドのベータシートに似た複雑なトポロジーで詰め込まれている。[1]ヘリックスの3次元配置は、色素と脂質が結合した大きな中央空洞を持つ船形分子を形成する。各8ヘリックスセグメントは通常、4つのペリジニン分子、1つのクロロフィルa分子、およびジガラクトシルジアシルグリセロールなどの1つの脂質分子に結合しますが、この化学量論は種間およびPCPアイソフォーム間で異なります。[4] [3]最も一般的なペリジニン：クロロフィル比4：1は1970年代に分光法によって予測されましたが、 [5] 1990年代にAmphidinium carterae PCP複合体の結晶構造が解明されるまで確認されていませんでした。 [1]タンパク質モノマーまたはダイマーから形成されるかどうかにかかわらず、組み立てられたタンパク質-色素複合体はbPCP（「ビルディングブロック」の略）と呼ばれることもあり、最小の安定単位です。[4] A. carterae由来のものを含む少なくともいくつかのPCP形態では、これらのビルディングブロックは生物学的に機能的な状態であると考えられる三量体に組み立てられます。[1]
PCPのX線結晶構造が1997年に解明されたとき、それは新しいタンパク質フォールドを表し、そのトポロジーは既知のタンパク質の中でユニークなままです。この構造は、タンパク質構造を体系的に分類するCATHデータベースでは「アルファソレノイド」フォールドと呼ばれていますが、文献の他の部分では、アルファソレノイドという用語は、開いた、あまりコンパクトではないらせん状のタンパク質構造に使用されています。[6]
関数
光合成性渦 鞭毛藻類は、緑色植物に見られるものと同様の膜結合型集光複合体を含む。さらに、ペリジニンなどのカロテノイドを利用して光合成能力を高める水溶性タンパク質-色素複合体も含む。ペリジニンは、クロロフィルだけでは届かない青緑色の波長（470～550 nm）の光を吸収する。代わりに、PCP複合体は相対的な色素配向の形状を利用して、ペリジニン分子から隣接するクロロフィル分子への極めて高効率なエネルギー移動を実現する。[4] [3] [7] PCPは、分光法やタンパク質の光物理学に関する理論計算の共通モデルシステムとして機能してきた。 [8]
PCP複合体はチラコイド腔を占めていると考えられています。ペリジニンからクロロフィル色素へのエネルギー伝達後、PCP複合体は励起されたクロロフィルから膜結合型光捕集複合体にエネルギーを伝達すると考えられています。[4]
参考文献
- ^ abcdef Hofmann E, Wrench PM, Sharples FP, Hiller RG, Welte W, Diederichs K (1996 年 6 月). 「カロテノイドによる集光の構造的基礎: Amphidinium carterae 由来のペリジニン-クロロフィル-タンパク質」. Science . 272 (5269): 1788–91. doi :10.1126/science.272.5269.1788. PMID 8650577.
- ^ Ghosh, S.; Bishop, MM; Roscioli, JD; LaFountain, AM; Frank, HA; Beck, WF (2017). 「ペリジニン-クロロフィルaタンパク質におけるコヒーレントおよびインコヒーレントメカニズムによる励起エネルギー移動」J. Phys. Chem. Lett . 8 (2): 463–469. doi :10.1021/acs.jpclett.6b02881. PMID 28042923.
- ^ abc Jiang J、Zhang H、Kang Y、Bina D、Lo CS、Blankenship RE (2012 年 7 月)。 「渦鞭毛藻シンビオジニウムにおけるペリジニン-クロロフィルa-タンパク質複合体の特性評価」。Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - 生体エネルギー学。1817 (7): 983–9。土井：10.1016/j.bbabio.2012.03.027。PMC 3947849。PMID 22497797。
- ^ abcd Schulte T、Johanning S、 Hofmann E (2010年12月)。「渦鞭毛藻由来の天然および再生ペリジニン-クロロフィル-タンパク質の構造と機能」。European Journal of Cell Biology。89 ( 12): 990–7。doi :10.1016/j.ejcb.2010.08.004。PMID 20846743 。
- ^ Song, Pill-Soon; Koka, Prasad; Prezelin, Barbara B.; Haxo, Francis T. (1976 年 10 月)。「海洋渦鞭毛藻由来の光合成集光性色素複合体ペリジニン-クロロフィル a タンパク質の分子トポロジー」。生化学。15 ( 20 ): 4422–4427。doi :10.1021/bi00665a012。PMID 987799 。
- ^ Field MC、Sali A 、 Rout MP (2011 年 6 月)。「進化: 酒に酔って - BAR、ESCRT、COP、そしてついにコートを手に入れる」。The Journal of Cell Biology。193 ( 6): 963–72。doi : 10.1083 / jcb.201102042。PMC 3115789。PMID 21670211。
- ^ Roscioli, JD; Ghosh, S.; Bishop, MM; LaFountain, AM; Frank, HA; Beck, WF (2017). 「光合成光捕集におけるカロテノイドによる量子コヒーレント励起エネルギー移動」J. Phys. Chem. Lett . 8 (20): 5141–5147. doi :10.1021/acs.jpclett.7b01791. PMID 28968122.
- ^ Carbonera D、Di Valentin M、Spezia R 、 Mezzetti A (2014)。「ペリジニン-クロロフィル-α-タンパク質のユニークな光物理的特性」。Current Protein & Peptide Science。15 ( 4): 332–50。doi : 10.2174 / 1389203715666140327111139。PMC 4030626。PMID 24678668。