Loading article…
| ペプチドデホルミラーゼ | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 大腸菌ペプチドデホルミラーゼの構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.5.1.88 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
| |||||||||
酵素学では、ペプチドデホルミラーゼ（EC 3.5.1.88）は、真正細菌、ミトコンドリア、葉緑体中の新生ポリペプチド鎖のN末端からホルミル基を除去する酵素です。[1]
ペプチドデホルミラーゼは金属酵素モノマーであり、活性部位で金属補因子（典型的にはFe(II)またはZn）と結合する。補因子の同一性は触媒効率に影響を与える。[2]
ペプチドデホルミラーゼにはタイプ I とタイプ II の 2 種類があり、主にタンパク質の外表面の構造が異なります。
ヒト遺伝子PDF（遺伝子）はこの活性を持っています。
関数
ペプチドデホルミラーゼは、リボソームによって合成される新生ポリペプチドの N 末端からホルミル基を除去します。ペプチドデホルミラーゼの機能は、ホルミル-L-メチオニルペプチドと水が反応してギ酸とメチオニルペプチドが形成される次の式で説明できます。
- H 2 O + ホルミル-L-メチオニルペプチドメチオニルペプチド + ギ酸
この反応はリボソームの表面で起こり、ペプチドデホルミラーゼのC末端αヘリックスがリボソームタンパク質uL22とbL32、およびrRNAの間の溝と相互作用します。[3]
この酵素は機能上、ペプチド結合以外の炭素-窒素結合、特に直鎖アミドに作用する加水分解酵素のファミリーに属します。この酵素クラスの系統名は、ホルミル-L-メチオニルペプチドアミドヒドロラーゼです。
構造研究
2007 年末現在、このクラスの酵素については 34 の構造が解明されており、PDBアクセス コードは 1IX1、1LM4、1LM6、1LME、1LQW、1LQY、1LRU、1LRY、1N5N、1Q1Y、1S17、1SV2、1SZZ、1V3Y、1VEV、1VEY、1VEZ、1WS0、1WS1、1XEM、1XEN、1XEO、1Y6H、1ZXZ、1ZY0、1ZY1、2AI7、2AI8、2AI9、2AIA、2AIE、2EW5、2EW6、および 2EW7 です。
参照
参考文献
- ^ Escobar-Alvarez S、Goldgur Y、Yang G、 Ouerfelli O、Li Y、Scheinberg DA (2009 年 4 月)。「ヒトミトコンドリアペプチドデホルミラーゼの構造と活性、新たな癌標的」。Journal of Molecular Biology。387 ( 5 ): 1211–1228。doi :10.1016/j.jmb.2009.02.032。PMC 2782631。PMID 19236878。
- ^ Becker A, Schlichting I, Kabsch W, Schultz S, Wagner AF (1998 年 5 月). 「ペプチドデホルミラーゼの構造と基質結合部位の同定」. The Journal of Biological Chemistry . 273 (19): 11413–11416. doi : 10.1074/jbc.273.19.11413 . PMID 9565550.
- ^ McGrath H, Černeková M, Kolář MH (2022年12月). 「リボソーム表面へのペプチドデホルミラーゼの結合は出口トンネル内部を調節する」. Biophysical Journal . 121 (23): 4443–4451. Bibcode :2022BpJ...121.4443M. doi :10.1016/j.bpj.2022.11.004. PMC 9748369. PMID 36335428 .
さらに読む
- Adams JM (1968 年5月)。「新生タンパク質からのホルミル基の放出について」。Journal of Molecular Biology。33 ( 3): 571–589。doi :10.1016/0022-2836(68)90307-0。PMID 4973445 。
- Mazel D、Pochet S、Marlière P (1994 年 2 月) 。 「真正細菌の翻訳に特有の酵素で あるポリペプチド デフォルミラーゼの遺伝学的特徴」。EMBOジャーナル。13 (4): 914–923。doi : 10.1002 /j.1460-2075.1994.tb06335.x。PMC 394892。PMID 8112305。
- Chan MK、Gong W、Rajagopalan PT、Hao B、Tsai CM、Pei D (1997 年 11 月) 。「大腸菌ペプチドデホルミラーゼの結晶構造」。生化学。36 ( 45): 13904–13909。doi : 10.1021/bi9711543。PMID 9374869。
- Becker A、Schlichting I、Kabsch W、 Schultz S 、 Wagner AF (1998 年 5 月)。「ペプチドデホルミラーゼの構造と基質結合部位の同定」。The Journal of Biological Chemistry。273 ( 19): 11413–11416。doi : 10.1074/jbc.273.19.11413。PMID 9565550 。
- Becker A、Schlichting I、Kabsch W、Groche D、 Schultz S 、 Wagner AF (1998 年 12 月)。「ペプチドデホルミラーゼの鉄中心、基質認識およびメカニズム」。Nature Structural Biology。5 ( 12 ): 1053–1058。doi :10.1038/4162。PMID 9846875。S2CID 40528211。
- Rajagopalan PT、Yu XC、Pei D (1997)。「ペプチドデフォルミラーゼ：新しいタイプの単核鉄タンパク質」。J . Am. Chem. Soc . 119 ( 50): 12418–12419。doi :10.1021/ja9734096。
- Groche D、Becker A、Schlichting I、Kabsch W、Schultz S、Wagner AF (1998 年 5 月)。「活性部位に鉄またはニッケルを含む機能的に有効な大腸菌ペプチドデホルミラーゼ型の単離と結晶化」。生化学および生物物理学的研究通信。246 (2): 342–346。doi :10.1006/bbrc.1998.8616。PMID 9610360。
- Rajagopalan PT、Grimme S、Pei D (2000 年 2 月)。「コバルト (II) 置換ペプチドデホルミラーゼの特性: 金属イオンと触媒残基 Glu-133 の機能」。 生化学。39 ( 4 ): 779–790。doi :10.1021/bi9919899。PMID 10651644 。
- Hu YJ、Wei Y、Zhou Y、 Rajagopalan PT 、 Pei D (1999 年 1 月)。「コンビナトリアルペプチドライブラリのスクリーニングによるペプチドデホルミラーゼの基質特異性の決定」。生化学。38 (2): 643–650。doi :10.1021/bi9820412。PMID 9888804 。
- Ragusa S、Mouchet P、Lazennec C、 Dive V、Meinnel T (1999 年 6 月)。「ペプチド デフォルミラーゼの基質認識と選択性。メトジンシンおよびサーモリシンとの類似点と相違点」。Journal of Molecular Biology。289 ( 5): 1445–1457。doi : 10.1006 /jmbi.1999.2832。PMID 10373378 。
- Giglione C、Pierre M、Meinnel T (2000 年 6 月)。「新世代の広域スペクトル抗菌剤のターゲットとしてのペプチド デフォルミラーゼ」。分子微生物学。36 ( 6 ) : 1197–1205。doi : 10.1046 / j.1365-2958.2000.01908.x。PMID 10931273。S2CID 23289620 。
- Pei D (2001年2 月)。「ペプチド デフォルミラーゼ: 新規抗生物質のターゲット?」治療ターゲットに関する専門家の意見。5 (1): 23–40。doi : 10.1517 /14728222.5.1.23。PMID 15992166。S2CID 11385977 。
