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タンパク質アルギニンN-メチルトランスフェラーゼ-4（PRMT4/CARM1）[1] [2] [3] タンパク質内のアルギニン残基のメチル化は、転写制御において重要な役割を果たしている（左のPRMT4経路を参照）。PRMT4は、p160およびCBP/p300として知られる転写活性化因子のクラスに結合します。 [4]これらのタンパク質の修飾された形態は、ステロイドホルモン受容体を介した遺伝子発現の刺激に関与しています。重要なことに、PRMT4は、 CBP/p300コアクチベーターのヒストンアセチル化活性の標的でもあるコアヒストンH3およびH4をメチル化します。コアクチベーターへの結合によるPRMT4のクロマチンリクルートメントは、ヒストンのメチル化を増加させ、転写のためのプロモーター領域のアクセス性を高めます。PRMT4による転写コアクチベーターCBPのメチル化は、CREBへの結合を阻害し、それによってステロイドホルモン受容体との相互作用のために限られた細胞内CBPプールを分割します。
参照
参考文献
- ^ Chen, D.、Ma, H.、Hong, H.、Koh, SS、Huang, SM、Schurter, BT、Aswad, DW、および Stallcup, MR (1999) Science 284、2174-2177
- ^ チェン、D.、ホアン、SM、およびストールカップ、MR（2000）J.バイオルケミストリー275、40810-40816
- ^ Koh, S., Chen, D., Lee, Y.-H., Stallcup, MR (2001) J. Biol. Chem. 276, 1089-1091
- ^ Zika E, et al., IFN-γ誘導性MHC-II遺伝子発現におけるコアクチベーター関連アルギニンメチルトランスフェラーゼ1、CBP、およびCIITAの相互作用。Proc Natl Acad Sci US A. 2005年11月8日;102(45):16321-6