酸化的脱アミノ化は、アミン含有化合物からα-ケト酸やその他の酸化生成物を生成する脱アミノ化の一種で、主に肝臓で起こります。[1]酸化的脱アミノ化は立体特異的であり、反応物と生成物として異なる立体異性体を含みます。このプロセスは、L-またはD-アミノ酸酸化酵素によって触媒され、L-アミノ酸酸化酵素は肝臓と腎臓にのみ存在します。[2]酸化的脱アミノ化はアミノ酸の異化における重要なステップであり、より代謝されやすい形態のアミノ酸を生成するとともに、有毒な副産物としてアンモニアを生成します。この過程で生成されたアンモニアは、尿素回路によって尿素に中和されます。
細胞内で起こる酸化的脱アミノ化の多くはアミノ酸のグルタミン酸に関係しており、グルタミン酸はNADまたはNADPを補酵素として、グルタミン酸脱水素酵素(GDH)によって酸化的に脱アミノ化される。この反応によりα-ケトグルタル酸(α-KG)とアンモニアが生成される。その後、アミノ酸からα-ケト酸へのアミノ基の転移を触媒するトランスアミナーゼまたはアミノトランスフェラーゼの作用により、α-KGからグルタミン酸が再生される。このようにして、アミノ酸はアミン基をグルタミン酸に転移することができ、その後GDHは酸化的脱アミノ化によってアンモニアを遊離させることができる。これはアミノ酸異化における一般的な経路である。[3]
酸化的脱アミノ化を担うもう一つの酵素はモノアミン酸化酵素で、酸素の添加によりモノアミンの脱アミノ化を触媒する。これにより、対応するケトンまたはアルデヒド含有分子が生成され、アンモニアが発生する。モノアミン酸化酵素MAO-AおよびMAO-Bは、セロトニンやエピネフリンなどのモノアミン神経伝達物質の分解と不活性化に重要な役割を果たしている。[4]モノアミン酸化酵素は重要な薬物標的であり、セレギリンなどのMAO阻害剤(MAOI)の標的となっている。グルタミン酸脱水素酵素は酸化的脱アミノ化に重要な役割を果たしている。
参考文献
- ^ LibreTexts、Chemistry(2020年8月29日)。「タンパク質異化のステージII」。Chemistry LibreTexts 。 2020年12月5日閲覧。
- ^ Bhagavan & Ha, NV,Chung-Eun (2015).臨床事例による医療生化学の基礎. 米国: Elsevier. pp. 231–233. ISBN 9780124166974。
{{cite book}}: CS1 maint: 複数の名前: 著者リスト (リンク) - ^ 「アミノ酸の異化:窒素」レンセラー工科大学2017年6月29日時点のオリジナルよりアーカイブ。 2017年6月20日閲覧。
- ^ Edmondson DE、Mattevi A、Binda C、Li M、Hubálek F (2004 年 8 月)。「モノアミン酸化酵素の構造とメカニズム」。Current Medicinal Chemistry。11 ( 15): 1983–93。doi : 10.2174 /0929867043364784。PMID 15279562 。
外部リンク
- エルムハーストの図
