核プレラミンA認識因子

核プレラミンA認識因子（ NARFとも呼ばれる）は、ヒトではNARF遺伝子によってコードされるタンパク質である。^{[ 5 ] [ 6 ] [ 7 ]}

いくつかのタンパク質は、カルボキシル末端でプレニル化およびメチル化されていることがわかっています。プレニル化は当初、膜への結合にのみ重要であると考えられていました。しかし、プレニル化のもう一つの役割は、タンパク質間相互作用における重要性であるようです。哺乳類細胞でプレニル化されることが知られている唯一の核タンパク質は、プレラミンA型およびB型ラミンです。プレラミンAは、カルボキシル末端CaaXモチーフのシステイン残基でファルネシル化およびカルボキシメチル化されています。この翻訳後修飾されたシステイン残基は、プレラミンAがエンドプロテアーゼによって成熟ラミンAに処理されるときに除去されます。この遺伝子によってコードされるタンパク質は、プレニル化されたプレラミンAのカルボキシル末端テールドメインに結合します。これは、プレラミンAエンドプロテアーゼ複合体の構成要素である可能性があります。コードされたタンパク質は核に存在し、核ラミナと部分的に共局在します。この遺伝子は、鉄のみを含む細菌性水素分解酵素と限られた配列類似性を共有している。この遺伝子については、異なるアイソフォームをコードする選択的スプライシング転写バリアントが同定されており、その中にはRNA編集によって生成される新規エクソンを持つものも含まれている。^{[ 5 ]}

NARFはLMNAと相互作用することが示されている。^{[ 6 ]}