ネイティブコンタクト

タンパク質の折り畳みにおいて、ネイティブコンタクトとは、アミノ酸配列では隣接していない（すなわち、αヘリックスに沿った些細なiからi+4の接触を除去するために一次配列では4残基以上離れている）が、タンパク質のネイティブ状態の三次構造では空間的に近い2つのアミノ酸の側鎖間の接触である。^{[1] [2]}特定の構造で再現されたネイティブコンタクトの割合は、分子動力学シミュレーション中に生成された構造のネイティブ状態からの偏差を測定するための反応座標として、またはタンパク質構造予測法のベンチマークとしてよく使用される。^{[4 ]}

接触順序は、タンパク質の本来の接触の局所性の尺度です。^[5]つまり、接触を形成するアミノ酸間の配列距離です。接触順序が低いタンパク質はより速く折り畳まれると考えられており^{[5] [6] 、いくつかは}ダウンヒルフォールディングの候補となる可能性があります。