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| シアノフィシナーゼ | |||||||||
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 シアノフィシナーゼの非対称単位。PDB: 3EN0 シアノフィシナーゼは 3 つの同一鎖で構成されています。 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.4.15.6 | ||||||||
| CAS番号 | 131554-16-0 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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シアノフィシナーゼ（EC 3.4.15.6、シアノフィシン分解酵素、β-Asp-Arg加水分解酵素、CGPase、CphB、CphE、シアノフィシン顆粒ポリペプチド、細胞外CGPase）は酵素である。[1] [2] [3]次の化学反応を触媒する。
- [L-アスパラギン酸(4-L-アルギニン)] n + H 2 O [L-アスパラギン酸(4-L-アルギニン)] n-1 + L-アスパラギン酸(4-L-アルギニン)
この酵素は、分岐ポリペプチドで あるシアノフィシンに非常に特異的であり、別の S51 ファミリーセリンプロテアーゼであるジペプチダーゼ Eに類似しています。
構造
シアノフィシナーゼの非対称単位は、それぞれ291残基を含む3つの同一の鎖で構成されています。シアノフィシナーゼの構造は、淡水シアノバクテリアSynechocystis sp. PCC 6803から1.5Åの解像度で決定され、構造が二量体であることが示されました。[4]
酵素機能
シアノフィシナーゼはカルボキシ末端特異的エキソペプチダーゼであり、シアノフィシンのカルボキシ末端ペプチド結合の切断を触媒します。DMSO などの既知のセリンプロテアーゼ阻害剤と併用すると酵素が極度に阻害されることから、シアノフィシナーゼはセリンプロテアーゼであると仮定されました。部位特異的変異誘発実験により、酵素がセリンプロテアーゼであることが確認され、Ser 132 が主要な触媒残基であることが示唆されました。特異性に関するその他の重要な残基には、Ser 132に隣接して保存されたポケットを形成するGln101、Asp172、Gln173、Arg178、Arg180、およびArg183が含まれます。酵素の速度論的特性は、酵素がak cat 16.5 s −1およびak cat /K M 7.5 × 10 6 M −1 s −1のミカエリス-メンテン速度論を示すことを示しています。[5]
シアノバクテリアの窒素貯蔵との関連
シアノフィシンは、従来のプロテアーゼによる分解に対して非常に耐性があり、これを加水分解できる唯一の酵素はシアノフィシナーゼであることが知られています。シアノフィシンは、非リボソーム合成ペプチドポリマーであり、シアノバクテリアおよび他の特定の真正細菌によって窒素貯蔵に使用されます。シアノバクテリアの約90％はジアゾ栄養性であり、つまり、外部の固定窒素源なしで成長することができます。変異したシアノフィシナーゼ遺伝子を持つ細菌では、ジアゾ栄養性成長[6]が著しく損なわれており、シアノフィシンを分解できないことが、過剰な窒素貯蔵によるシアノバクテリアのジアゾ栄養性成長に有害であることを示しています。
参考文献
- ^ Obst M、Krug A、Luftmann H、Steinbüchel A (2005 年 7 月)。「嫌気性細菌コンソーシアムから分離された Sedimentibacter hongkongensis KI 株および Citrobacter amalonaticus G 株によるシアノフィシンの分解」。応用環境微生物学。71 (7): 3642–52。Bibcode :2005ApEnM..71.3642O。doi : 10.1128 / aem.71.7.3642-3652.2005。PMC 1169039。PMID 16000772。
- ^ Obst M、Oppermann-Sanio FB、Luftmann H、Steinbüchel A (2002 年 7 月)。「シアノフィシン分解細菌の分離、Pseudomonas anguilliseptica 株 BI からの細胞外シアノフィシナーゼ遺伝子 (cphE) のクローニングおよび特性解析。P. anguilliseptica BI の cphE 遺伝子はシアノフィシン加水分解酵素をコードします」。The Journal of Biological Chemistry。277 ( 28): 25096–105。doi : 10.1074/jbc.m112267200。PMID 11986309。
- ^ Richter R、Hejazi M、Kraft R、Ziegler K、Lockau W (1999 年 7 月)。「シアノバクテリアの貯蔵物質であるマルチ L-アルギニル-ポリ-L-アスパラギン酸 (シアノフィシン) を分解するペプチダーゼ、シアノフィシナーゼ: Synechocystis sp. PCC 6803 の遺伝子の分子クローニング、大腸菌での発現、精製酵素の生化学的特性評価」。European Journal of Biochemistry。263 ( 1): 163–9。doi : 10.1046 /j.1432-1327.1999.00479.x。PMID 10429200。
- ^ AM Law 他「セリンプロテアーゼシアノフィシナーゼによるベータペプチド特異的切断の構造的基礎」J. Mol. Biol. (2009) https://doi.org/10.1016/j.jmb.2009.07.001
- ^ AM Law 他「セリンプロテアーゼシアノフィシナーゼによるベータペプチド特異的切断の構造的基礎」J. Mol. Biol. (2009) https://doi.org/10.1016/j.jmb.2009.07.001
- ^ Picossi S、Valladares A、Flores E、Herrero A。「細菌の窒素貯蔵ポリマーであるシアノフィシンの代謝のための窒素調節遺伝子：異形細胞形成シアノバクテリア Anabaena sp. PCC 7120 における 2 つのシアノフィシン合成酵素およびシアノフィシナーゼ遺伝子クラスターの発現および変異分析」J Biol Chem. 2004 年 3 月 19 日;279(12):11582-92。doi: https://doi.org/10.1074/jbc.m311518200
外部リンク
- 米国国立医学図書館の医学主題標目表(MeSH)におけるシアノフィシナーゼ
