コラーゲンらせん

利用可能なタンパク質構造:
パム	構造 / ECOD
ＰＤＢ	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBサム	構造の概要
ＰＤＢ	1q7d , 1rj7 , 1rj8

コラーゲン三重らせん
コラーゲン三重らせん
	コラーゲンらせんのモデル。
識別子
シンボル	コラーゲン
パム	PF01391
インタープロ	著作権
SCOP2	1a9a / スコープ / SUPFAM
パム
利用可能なタンパク質構造:
パム	構造 / ECOD
ＰＤＢ	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBサム	構造の概要
ＰＤＢ	1q7d , 1rj7 , 1rj8

分子生物学では、コラーゲン三重らせんまたはタイプ2らせんは、 I型コラーゲンを含むさまざまな種類の繊維状コラーゲンの主な二次構造です。1954年に、ラマチャンドランとカルタ（13、14）は、繊維回折データに基づいてコラーゲン三重らせんの構造を提案しました。これは、反復アミノ酸配列グリシン-XYでできた三重らせんで構成されており、XとYはプロリンまたはヒドロキシプロリンであることが多いです。^[2]^[3]三重らせんに折り畳まれたコラーゲンはトロポコラーゲンとして知られています。コラーゲン三重らせんは、腱のように、それ自体がより大きな繊維を形成する原繊維に束ねられることがよくあります。

構造

グリシン、プロリン、ヒドロキシプロリンは、正しい配置で指定された位置になければなりません。たとえば、ヒドロキシプロリンが Y 位置にあると三重らせんの熱安定性が向上しますが、X 位置にある場合はそうではありません。^[4]ヒドロキシル基の配置が間違っていると、熱安定化も妨げられます。グリシンとプロリンの含有量が多いため、コラーゲンは規則的な α ヘリックスと β シート構造を形成できません。3 つの左巻きのらせん鎖がねじれて、右巻きの三重らせんを形成します。^[5]コラーゲンの三重らせんは、1 回転あたり 3.3 残基です。^[6]

3 つの鎖はそれぞれ、プロリンおよびヒドロキシプロリン残基のピロリジン環による立体反発によって安定化される。ポリペプチド鎖がこの拡張されたらせん形状をとるとき、ピロリジン環は互いの邪魔にならないようにする。この形状は、 α らせんの密に巻かれた形状よりもはるかに開いている。3 つの鎖は互いに水素結合している。水素結合供与体は、グリシン残基のペプチドNH 基である。水素結合受容体は、他の鎖の残基の CO 基である。ヒドロキシプロリンの OH 基は水素結合には関与しないが、立体電子効果によってプロリンのトランス異性体を安定化し、それによって三重らせん全体を安定化する。

コラーゲンのらせん構造（スーパーヘリックス）の高さは、残基あたり2.9Å（0.29nm）である。コラーゲン三重らせん構造の中心は非常に小さく疎水性であり、らせん構造の残基3つごとに1つは中心と接触している必要がある。^[7]中心の空間が非常に小さく狭いため、グリシン側鎖の小さな水素のみが中心と相互作用することができる。^[7]この接触は、グリシン以外のわずかに大きいアミノ酸残基が存在しても不可能である。

参考文献

^ ベリーシオ R、ヴィタリアーノ L、マッツァレラ L、ザガリ A (2002 年 2 月)。「コラーゲン三重らせんモデルの結晶構造[(Pro-Pro-Gly)(10)](3)」。タンパク質科学。11 (2): 262-70。土井：10.1110/ps.32602。PMC 2373432。PMID 11790836。
^ Bhattacharjee A、 Bansal M (2005 年 3 月)。「コラーゲン構造: マドラス三重らせんと現在の状況」。IUBMB Life。57 ( 3 ): 161–72。doi : 10.1080/ 15216540500090710。PMID 16036578。S2CID 7211864 。
^ Saad, Mohamed (1994年10月). シンクロトロン放射X線を用いた腱のコラーゲン結晶ドメインの低解像度構造とパッキング調査、構造因子の決定、同形置換法およびその他のモデリングの評価。博士論文、Université Joseph Fourier Grenoble I. pp. 1–221. doi :10.13140/2.1.4776.7844。
^ ベリシオ、リタ;ヴィタリアーノ、ルイージ。マッツァレラ、レリオ。ザガリ、アドリアナ (2002)。「コラーゲン三重らせんモデルの結晶構造[(Pro-Pro-Gly)(10)](3)」。タンパク質科学。11 (2): 262–270。土井：10.1110/ps.32602。ISSN 0961-8368。PMC 2373432。PMID 11790836。
^ Bella, Jordi (2016-04-15). 「コラーゲン構造：老犬が教える新しい技」.生化学ジャーナル. 473 (8): 1001–1025. doi :10.1042/BJ20151169. ISSN 0264-6021. PMID 27060106.
^ ハーパーズ・イラストレイテッド生化学（第30版）。
^ ab Brodsky, Barbara; Thiagarajan, Geetha; Madhan, Balaraman; Kar, Karunakar (2008). 「三重らせんペプチド: コラーゲンの立体配座、安定性、自己会合へのアプローチ」. バイオポリマー. 89 (5): 345–353. doi :10.1002/bip.20958. ISSN 0006-3525. PMID 18275087.

[pmid11790836-1] ベリーシオ R、ヴィタリアーノ L、マッツァレラ L、ザガリ A (2002 年 2 月)。「コラーゲン三重らせんモデルの結晶構造[(Pro-Pro-Gly)(10)](3)」。タンパク質科学。11 (2): 262-70。土井：10.1110/ps.32602。PMC 2373432。PMID 11790836。

[2] ^ Bhattacharjee A、 Bansal M (2005 年 3 月)。「コラーゲン構造: マドラス三重らせんと現在の状況」。IUBMB Life。57 ( 3 ): 161–72。doi : 10.1080/ 15216540500090710。PMID 16036578。S2CID 7211864 。

[Saad_1994-3] Saad, Mohamed (1994年10月). シンクロトロン放射X線を用いた腱のコラーゲン結晶ドメインの低解像度構造とパッキング調査、構造因子の決定、同形置換法およびその他のモデリングの評価。博士論文、Université Joseph Fourier Grenoble I. pp. 1–221. doi :10.13140/2.1.4776.7844。

[4] ベリシオ、リタ;ヴィタリアーノ、ルイージ。マッツァレラ、レリオ。ザガリ、アドリアナ (2002)。「コラーゲン三重らせんモデルの結晶構造[(Pro-Pro-Gly)(10)](3)」。タンパク質科学。11 (2): 262–270。土井：10.1110/ps.32602。ISSN 0961-8368。PMC 2373432。PMID 11790836。

[5] Bella, Jordi (2016-04-15). 「コラーゲン構造：老犬が教える新しい技」.生化学ジャーナル. 473 (8): 1001–1025. doi :10.1042/BJ20151169. ISSN 0264-6021. PMID 27060106.

[6] ハーパーズ・イラストレイテッド生化学（第30版）。

[BB-7] Brodsky, Barbara; Thiagarajan, Geetha; Madhan, Balaraman; Kar, Karunakar (2008). 「三重らせんペプチド: コラーゲンの立体配座、安定性、自己会合へのアプローチ」. バイオポリマー. 89 (5): 345–353. doi :10.1002/bip.20958. ISSN 0006-3525. PMID 18275087.