Loading article…
| チャップ | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 大腸菌二機能性グルタチオニルスペルミジン合成酵素/アミダーゼ、Mg2+、ADP、ホスフィン酸阻害剤との複合体。 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | チャップ | ||||||||
| パム | PF05257 | ||||||||
| ファム一族 | CL0125 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| メロプス | C51 | ||||||||
| |||||||||
分子生物学において、CHAP ドメインは、細菌、バクテリオファージ、古細菌、およびトリパノソーマ科の真核生物のタンパク質に見られる 110 から 140 個のアミノ酸からなる領域です。このドメインは、システイン、ヒスチジン依存性アミダーゼ/ペプチダーゼの頭文字をとって命名されています。これらのタンパク質の多くは特性が明らかになっていませんが、主にペプチドグリカンの加水分解で機能するのではないかと考えられています。CHAP ドメインは、さまざまなタンパク質構造に見られ、細菌型SH3ドメインやいくつかのアミダーゼドメインファミリーとよく関連しています。CHAP ドメインを含むタンパク質は、求核攻撃メカニズムで触媒システイン残基を利用することが示唆されています。[1] [2]
CHAPドメインには、システインとヒスチジンという2つの不変残基が含まれています。これらの残基は、CHAPドメインを含むタンパク質の推定活性部位の一部を形成します。二次構造予測によると、CHAPドメインはα+β構造クラスに属し、N末端半分は主に予測されるαヘリックスを含み、C末端半分は主に予測されるβストランドで構成されています。[1] [2]
CHAP ドメインを含むことが知られているタンパク質の一部を以下に示します。
- 細菌およびトリパノソーマのグルタチオニルスペルミジンアミダーゼ。
- さまざまな細菌自己溶解酵素。
- Nocardia aerocolonigenes の推定エステラーゼ。
- 肺炎球菌コリン結合タンパク質D。
- メタノサルシナ・マゼイのタンパク質 MM2478、推定塩化物チャネル。
- いくつかのファージにコード化されたペプチドグリカン加水分解酵素。
- MEROPS ペプチダーゼ ファミリーC51 (D-アラニルグリシルエンドペプチダーゼ、クラン CA )に属するシステインペプチダーゼ。
参考文献
- ^ ab Rigden DJ、Jedrzejas MJ、Galperin MY (2003 年 5 月)。「細菌およびファージオートリシンのアミダーゼドメインが、ガンマ-D、L-グルタミン酸特異的アミドヒドロラーゼファミリーを定義する」。Trends Biochem. Sci . 28 (5): 230–4. doi :10.1016/s0968-0004(03)00062-8. PMID 12765833。
- ^ ab Bateman A、Rawlings ND (2003 年 5 月)。「CHAP ドメイン: GSP アミダーゼとペプチドグリカン加水分解酵素を含むアミダーゼの大規模なファミリー」。Trends Biochem. Sci . 28 (5): 234–7。doi : 10.1016 /S0968-0004(03)00061-6。PMID 12765834 。