ベータサンドイッチ

80～350個のアミノ酸からなるベータサンドイッチまたはβサンドイッチドメインは、タンパク質によく見られます。これらは、2つの反対向きの平行βシート（βシート）によって特徴付けられます。^[1]このようなドメインに含まれるストランドの数は、タンパク質ごとに異なる場合があります。βサンドイッチドメインは、さまざまな異なるフォールドに細分化されます。抗体に見られる免疫グロブリン型のフォールド（Igフォールド）は、ギリシャ鍵型トポロジーを持つ2つのβシートに配置された7～9個の平行βストランドのサンドイッチ配置で構成されています。^{[2]ギリシャ鍵型トポロジーは、}ヒトトランスサイレチンにも見られます。ジェリーロールトポロジーは、コンカナバリン Aやさまざまなレクチンなどの炭水化物結合タンパク質、黄色ブドウ球菌アドヘシンのコラーゲン結合ドメイン、およびテネイシン(第 3 フィブロネクチン タイプ III リピート)に見られるフィブロネクチンに結合するモジュールに見られます。L型レクチン ドメインは、ジェリーロール フォールドのバリエーションです。C2ドメインの典型的なバージョン (PKC-C2) は、8 つのベータ ストランド(β ストランド) で構成される β サンドイッチです。