ベータターン

β ターン（β ベンド、タイトターン、リバースターン、ベンカタチャラムターンとも呼ばれる）は、最も一般的なターンの形式であり、ポリペプチド鎖の方向転換を引き起こすタンパク質の非規則的な二次構造の一種である。タンパク質やポリペプチドでは非常に一般的なモチーフである。^{[1] [2] [3] [4] [5] [6] [7] [8] [9]}それぞれが 4 つのアミノ酸残基（i、i+1、i+2、i+3とラベル付け）で構成される。これらは 2 つの方法で定義できる。

1. 残基iのCOと残基i+3のNHとの間に主鎖内水素結合が存在することにより;
2. 残基iとi+3のCα原子間の距離が 7Å 未満であることによって。

水素結合基準は、4 つの異なるカテゴリを生み出すため、日常の使用に最も適しています。距離基準では、同じ 4 つのカテゴリが生成されますが、追加のターン タイプが生成されます。

1968 年に Venkatachalam が示したように、アミノ酸がトランスペプチド結合でつながっているポリペプチドに適用されるベータターンの水素結合基準は、わずか 4 つのカテゴリに分けられます。これらはタイプ I、II、I'、II' と呼ばれます。これらはすべてタンパク質とポリペプチドに定期的に発生しますが、タイプ I が最も一般的です。これは、タイプ I がアルファ ヘリックスに最も類似しており、3 ₁₀ヘリックス内および一部の古典的なアルファ ヘリックスの端に発生するためです。一方、タイプ II のベータターンは、ベータ リンクの一部としてベータ シートに関連して発生することがよくあります。

4 種類のベータターンは、残基i+1およびi+2の φ、ψ 角によって区別されます。以下の表では、典型的な平均値を示しています。グリシンは、正の φ 角を持つアミノ酸として特に一般的です。プロリンの場合、このような配座は立体的に不可能ですが、φ が負のアミノ酸の位置で頻繁に発生します。

タイプ I および II の β ターンは、ペプチド平面の反転 (CONH ペプチド平面の 180° 回転、側鎖および周囲のペプチドの位置はほとんど変化しない) のプロセスによって相互変換する可能性があるため、互いに関係性を示しています。タイプ I' および II' の β ターンにも同様の関連があります。いくつかの証拠は、これらの相互変換がタンパク質の β ターンで発生することを示し、結晶構造または NMR 構造は、実際には交換されている β ターンのスナップショットを提供するに過ぎません。^[10]タンパク質全般では、4 つの β ターン タイプすべてが頻繁に発生しますが、I が最も一般的で、II、I'、II' の順になります。β ターンは、特にベータ ヘアピンのループ端でよく見られます。他のタイプとはタイプの分布が異なります。タイプ I' が最も一般的で、II'、I、II が続きます。追加のターン タイプは、非常に高解像度のタンパク質構造内のターン コンフォメーションをクラスター化することによって定義されています。^[11]

AsxターンとSTターンは、残基iがアスパラギン酸、アスパラギン、セリン、またはスレオニンの側鎖に置き換えられていることを除いて、ベータターンに似ています。主鎖-主鎖水素結合は、側鎖-主鎖水素結合に置き換えられています。3Dコンピューターの重ね合わせにより、タンパク質では、ベータターンと同じ4つのタイプのいずれかとして発生することが示されています^[12]が、相対的な発生頻度が異なります。タイプII'が最も一般的で、タイプI、II、およびI'が続きます。

水素結合基準によって特定されるタイプ I、I'、II、II' のベータターンとは別に、タイプ VIII と呼ばれる水素結合していないベータターンがよく見られます。残基i+1とi+2の間のペプチド結合がトランスではなくシスである、かなりまれな 3 つの他のタイプのベータターンが特定されており、これらはタイプ VIa1、VIa2、VIb と名付けられています。別のカテゴリであるタイプ IV は、上記のいずれにも属さないターンに使用されました。これらのターンの詳細については、「turn (生化学)」で説明します。

タンパク質内の水素結合したベータターンを見つけて調べるための 2 つの Web サイトがあります。

• 動機づけタンパク質^[13]
• PDBeMotif ^[14]