バムA

BamAはグラム陰性細菌に見られるβバレル外膜タンパク質であり、これらの細菌のβバレルアセンブリ機構（BAM）複合体の主要かつ重要な構成要素です。 ^[1] BAM複合体は、BamB、BamC、BamD、BamE（すべてリポタンパク質）とBamA（外膜タンパク質）の5つの成分で構成されています。^{[2] [3] [4] [5]}この複合体は、グラム陰性細菌の外膜へのβバレルタンパク質の折り畳みと挿入を触媒する役割を担っています。^{[6] [7]}

βバレル膜タンパク質は、グラム陰性細菌の外膜と、細菌から進化したミトコンドリアや葉緑体などの細胞小器官にのみ存在します。 ^{[8] [9]}グラム陰性細菌では、外膜タンパク質は細胞質で合成され、Secトランスロコン機構によってペリプラズムに輸出されます。^[10]その後、分子シャペロンによって外膜の内側表面に護衛されます。最終的に、これらの新生タンパク質はBAM複合体と相互作用し、βバレルタンパク質として外膜に挿入されます。^[11]

完全に解明された淋菌のBamA構造によると、BamAは16本の平行βストランドからなる膜貫通βバレルドメインに接続された大きなペリプラズムドメインを持っている。^[12] BamAのペリプラズムドメインのバレルからは5つのポリペプチド転座関連（POTRA）ドメインが伸びている。現在の研究では、BAM複合体の4つのリポタンパク質（BamB、BamC、BamD、BamE）がBamAのPOTRAドメイン上に集合し、それがBAM複合体の重要な構成要素になっていることが示唆されている。最初と最後の、つまり16番目のβストランドが会合してバレルを閉じる。バレルの細胞外ループ（eL）eL4、eL6、およびeL7は、バレルの内部を細胞外空間から隔離することでバレルの上にドームを形成し、BamAバレルの内部は完全に空である。

βバレルの外側の縁は、疎水性表面が狭く、脂質秩序が低下しているため、バレル周囲の膜の厚さと厚さが減少します。バレルを閉じる際に関与する1番目と16番目のβストランドが一時的に分離すると、バレルが横方向に開き、BamAの内部空洞から外膜への経路が形成されます。BamAのPOTRA 5ドメインはβバレルの近くにあり、ペリプラズムループ（pL）pL3、pL4、pL5、pL7と相互作用して、バレルの閉じた構造を安定化します。POTRA 5ドメインのスイング動作とpLとの相互作用がないことが、バレルの開口部を形成します。したがって、POTRAドメインは、βバレル内部へのアクセスを制御するゲートとして機能します。したがって、BamAには、βバレルタンパク質の外膜への進入を制御する3つの構造的特徴があります。まず、BamA βバレルの開いた構造と閉じた構造です。第二に、βバレルの表面にある狭く減少した疎水性リムは、外膜の局所的な不安定化を引き起こします。第三に、1番目と16番目のβバレル鎖の一時的な分離によってバレルの側面を開く能力があります。