アセチルグルタミン酸キナーゼ

酵素学では、アセチルグルタミン酸キナーゼ（EC 2.7.2.8）は、化学反応を触媒する酵素です。

ATP + N-アセチル-L-グルタミン酸ADP + N-アセチル-L-グルタミル5-リン酸${\displaystyle \rightleftharpoons }$

したがって、この酵素の2 つの基質はATPと N-アセチル-L-グルタミン酸であり、2 つの生成物はADPと N-アセチル-L-グルタミル 5-リン酸 です。

この酵素は、カルボキシ基を受容体としてリン含有基を転移するトランスフェラーゼ（ホスホトランスフェラーゼ）ファミリーに属します。この酵素は、尿素回路およびアミノ基の代謝に関与します。

この酵素クラスの体系名は、ATP:N-アセチル-L-グルタミン酸 5-ホスホトランスフェラーゼです。 よく使われる他の名前には以下のものがあります。

• N-アセチルグルタミン酸5-ホスホトランスフェラーゼ、
• アセチルグルタミン酸ホスホキナーゼ、
• N-アセチルグルタミン酸ホスホキナーゼ、
• N-アセチルグルタミン酸キナーゼ、および
• N-アセチルグルタミン酸5-ホスホトランスフェラーゼ。

2007 年末現在、このクラスの酵素については 9 つの構造が解明されており、PDBアクセス コードは 1GS5、1GSJ、1OH9、1OHA、1OHB、2AP9、2BTY、2BUF、および 2RD5 です。

• Baich A, Vogel HJ (1962). 「N-アセチル-γ-イルタモキナーゼおよびN-アセチルグルタミン酸γ-セミアルデヒド脱水素酵素：大腸菌におけるアルギニン合成の抑制酵素」。Biochem . Biophys. Res. Commun . 7 (6): 491–6. doi :10.1016/0006-291X(62)90342-X. PMID  13863980。
• Farago A、Denes G (1967)。「クラミドモナス・ラインハルティにおけるアルギニン生合成のメカニズム。II 経路のアロステリック酵素である N-アセチルグルタミン酸 5-ホスホトランスフェラーゼの精製と特性」。Biochim . Biophys. Acta . 136 (1): 6–18. doi :10.1016/0304-4165(67)90315-7. PMID  6040410。
• フォーゲル HJ、マクレラン WL (1970)。 「[24b] N-アセチル-γ-グルタモキナーゼ（大腸菌）」。N-アセチル-ガンマ-グルタモキナーゼ（大腸菌）。方法 Enzymol. Vol. 17A. 251–255ページ。土井：10.1016/0076-6879(71)17190-x。ISBN 978-0-12-181874-6。