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アセチルトランスフェラーゼ(トランスアセチラーゼとも呼ばれる)は、アセチル化と呼ばれるプロセスを通じてアセチル基を転移するトランスフェラーゼ 酵素の一種です。生物では、アセチル化によるタンパク質の翻訳後修飾により、疎水性、溶解性、表面特性などのさまざまな特性が変化し、その機能が大きく変化します。 [1]これらの変化は、タンパク質の構造や、基質、補因子、その他の高分子との相互作用に影響を及ぼす可能性があります。[1]
アセチルトランスフェラーゼの種類
自然界で発見されたアセチルトランスフェラーゼのその他の例としては、以下のものがあります。
構造
ヒストン、コリン、セロトニンアセチルトランスフェラーゼの予測される三次元構造を以下に示します。[要出典]すべての酵素と同様に、アセチルトランスフェラーゼの構造は酵素と基質との相互作用に不可欠であり、これらの酵素の構造が変化すると酵素活性が失われる可能性があります。
参照
参考文献
- ^ abc Marmorstein R, Zhou MM (2014年7月). 「ヒストンアセチル化の書き込みと読み取り: 構造、メカニズム、および阻害」. Cold Spring Harbor Perspectives in Biology . 6 (7): a018762. doi :10.1101/cshperspect.a018762. PMC 4067988. PMID 24984779 .
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外部リンク
- 米国国立医学図書館の医学主題標目表(MeSH)におけるアセチルトランスフェラーゼ
