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| コフィリン_ADF | |||||||||
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 シロイヌナズナ由来の adf1 の結晶構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | コフィリン_ADF | ||||||||
| パム | PF00241 | ||||||||
| ファム一族 | CL0092 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| 頭いい | ADF | ||||||||
| プロサイト | PDOC00297 | ||||||||
| SCOP2 | 2prf / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| 医療機器 | cd00013 | ||||||||
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分子生物学において、ADF-Hドメイン（アクチン脱重合因子相同ドメイン）は、系統学的に異なる3つのクラスの真核生物アクチン結合タンパク質に存在する約150個のアミノ酸 モチーフです。[1] [2] [3]
- ADF/コフィリンには、ADF、コフィリン、デストリン、アクトフォリン、コアクトシン、デパクチン、グリア成熟因子（GMF）ベータおよびガンマが含まれます。ADF/コフィリンは、単一のADF-Hドメインで構成される小さなアクチン結合タンパク質です。これらはアクチンモノマーとフィラメントの両方に結合し、アクチンフィラメントを脱重合/断片化することで細胞内のフィラメントの急速なターンオーバーを促進します。ADF/コフィリンは、 ATP-アクチンよりも高い親和性でADP-アクチンに結合し、アクチンモノマー上の自発的なヌクレオチド交換を阻害します。
- ツインフィリンは、2つのADF-Hドメインから構成されるアクチンモノマー結合タンパク質である。
- Abp1/ドレブリンは、N末端のADF-Hドメインとそれに続く可変領域およびC末端のSH3ドメインから構成される比較的大きなタンパク質です。Abp1/ドレブリンはアクチンフィラメントとのみ相互作用し、フィラメントの脱重合または断片化を促進しません。これらのタンパク質は生化学的に異なり、アクチンダイナミクスにおいて異なる役割を果たしますが、いずれもアクチンとの相互作用にADF-Hドメインを使用しているようです。
ADF-Hドメインは6本鎖の混合βシートで構成されており、中央の4本の鎖（β2-β5）は反平行で、2本の端の鎖（β1とβ6）は隣接する鎖と平行に走っています。シートは両側に2つのαヘリックスに囲まれています。 [1] [2] [4]
参考文献
- ^ ab Lappalainen P、Kessels MM、Cope MJ、Drubin DG (1998 年 8 月)。「ADF ホモロジー (ADF-H) ドメイン: 高度に活用されたアクチン結合モジュール」。Mol . Biol. Cell . 9 (8): 1951–9. doi :10.1091/mbc.9.8.1951. PMC 25446. PMID 9693358 。
- ^ ab Paavilainen VO、Merckel MC、Falck S、Ojala PJ、Pohl E、Wilmanns M、Lappalainen P (2002 年 11 月)。「ツインフィリンのアクチンモノマー結合部位とアクチン脱重合因子 (ADF)/コフィリン間の構造保存」。J . Biol. Chem . 277 (45): 43089–95. doi : 10.1074/jbc.M208225200 . PMID 12207032。
- ^ Liu LX、Xu H、Weller PF、Shi A 、 Debnath I (1997年2月)。「グリア成熟因子の新規フィラリア遺伝子の構造と発現」。 遺伝子。186 ( 1): 1–5。doi : 10.1016 /S0378-1119(96)00585-9。PMID 9047337。
- ^ Liu L, Wei Z, Wang Y, Wan M, Cheng Z, Gong W (2004 年 11 月). 「ヒトコアクトシン様タンパク質の結晶構造」. J. Mol. Biol . 344 (2): 317–23. doi :10.1016/j.jmb.2004.09.036. PMID 15522287.