シェルマンループ

シェルマンループ（シェルマンモチーフまたはペーパークリップとも呼ばれる）^{[1] [2] [3] [4] [5] [6] [7] [8] [9] [10]は、}タンパク質やポリペプチドによく見られる構造的特徴である。^[11]それぞれに6つのアミノ酸残基（残基iからi +5と表記）があり、2つの特定の主鎖間水素結合（下図のi）と特徴的な主鎖二面角配座がある。残基iのCO基は残基i +5（上図のオレンジ色）のNHに水素結合しており、残基i +1のCO基は残基i +4（ベータターン、紫色）のNHに水素結合している。残基i +1、i +2、およびi +3は負のφ（ファイ）角度値を持ち、残基i +4のファイ値は正である。シェルマンループには3つのアミノ酸残基RLネスト（タンパク質構造モチーフ）が組み込まれており、^{[12] [13]、}その中で3つの主鎖NH基（シェルマンループ残基i +3からi +5）がカルボニル酸素への水素結合のための凹部を形成している。タンパク質中のアミノ酸の約2.5％がシェルマンループに属している。タンパク質の小さなモチーフを調べるための2つのウェブサイト、Motivated Proteins：[1]、 ^[14]またはPDBeMotif：[2]が利用可能である。^[15]

シェルマンループの大部分（82%）はαヘリックスのC末端に存在し、残基i、i +1、i +2、i +3がヘリックスの一部となっている。ヘリックスの4分の1以上（28%）はC末端シェルマンループを有する。^[10]

まれに、6 つの残基ではなく 7 つの残基を持つシェルマン ループが発生することがあります。これらのループでは、残基iの CO 基が残基i +6の NH と水素結合し、残基 i +1 の CO 基が残基i +5の NH と水素結合します。まれに「左巻き」の 6 残基シェルマン ループが発生することがあります。これらのループは同じ水素結合を持ちますが、残基i +1、i +2、i +3 は正の φ 値を持ち、残基i +4の φ 値は負です。つまり、ネスト (入れ子) は RL 型ではなく LR 型です。

一般的なタイプのシェルマンループの残基のアミノ酸傾向が説明されている。^[16]残基i +4は最も高度に保存されており、正のφ値を持ち、アミノ酸の70%はグリシンで、プロリンは存在しない。

主鎖酸素に結合したシェルマンループの巣内の水素結合を考慮すると、1,3-架橋型とそうでない型の2つの主な配置タイプが明らかになります。1つ（下図、ii）では、最初と3番目の巣のNH基が酸素原子によって架橋されています。もう1つ（下図、iv）では、最初のNH基が配列の4残基後ろにあるアミノ酸のCO基に水素結合しており、巣のNH基はどれも架橋されていません。^[17]シェルマンループは予想されていたほど均一ではないようです。

オリジナルのシェルマン基準^[1]では、現在シェルマンループとはみなされていない特徴も含まれることになります。新しい基準のセットは最初の段落で示されています。

• PDBeMotif – タンパク質のシェルマンループの検出と検査