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| 識別子 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| EC番号 | 5.4.2.10 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
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酵素学では、ホスホグルコサミンムターゼ(EC 5.4.2.10)は化学反応を触媒する酵素である。
- α-D-グルコサミン1-リン酸D-グルコサミン6-リン酸
したがって、この酵素には、1 つの基質、α-D-グルコサミン 1-リン酸と 1 つの生成物、D-グルコサミン 6-リン酸があります。
この酵素はイソメラーゼファミリーに属し、具体的には分子内のリン酸基を転移するホスホトランスフェラーゼ(α-D-ホスホヘキソムターゼ)に属します。この酵素クラスの系統名はα-D-グルコサミン 1,6-ホスホムターゼです。この酵素はアミノ糖代謝に関与します。
細菌由来のホスホグルコサミン ムターゼの結晶構造は、 Francisella tularensisとBacillus anthracisの 2 つが知られています (PDB エントリ 3I3W と 3PDK) 。どちらも、酵素スーパーファミリーである α-D-ホスホヘキソムターゼに見られるように、類似した二量体四次構造と、活性部位の保存された特徴を共有しています。
参考文献
- メンギン・ルクルールト D、ファン・ヘイエノールト J (1996)。 「大腸菌におけるホスホグルコサミンムターゼをコードする必須遺伝子 glmM の特性評価」。J.Biol.化学。271 (1): 32–9。土井: 10.1074/jbc.271.1.32。PMID 8550580。
- De Reuse H、Labigne A、Mengin-Lecreulx D (1997)。「Helicobacter pylori ureC 遺伝子はホスホグルコサミン ムターゼをコードする」。J . Bacteriol . 179 (11): 3488–93. doi :10.1128/jb.179.11.3488-3493.1997. PMC 179139. PMID 9171391 。
- トマシュA;ウー、S;ヴァン・ハイエノールト、J;デ・レンカストル、H;メンジン・ルクルクス、D;トマシュ、A (1997)。 「黄色ブドウ球菌のfemR315遺伝子は、その中断によりメチシリン耐性が低下するが、ホスホグルコサミンムターゼをコードしている。」J.バクテリオール.179 (17): 5321–5。土井:10.1128/jb.179.17.5321-5325.1997。PMC 179399。PMID 9286983。
- メンギン=ルクルルクス D;フェラーリ、P;ブラノー、D;ヴァン・ハイエノールト、J;ファッシー、F; Mengin-Lecreulx、D (1999)。 「大腸菌由来のホスホグルコサミンムターゼの反応機構」ユーロ。 J.Biochem.262 (1): 202-10.土井:10.1046/j.1432-1327.1999.00373.x。PMID 10231382。
- ジョリー L、ポンペオ F、ファン ハイエノールト J、ファッシー F、メンギン ルクルクス D (2000)。 「大腸菌由来のホスホグルコサミンムターゼの自己リン酸化」。J.バクテリオール.182 (5): 1280–5。土井:10.1128/JB.182.5.1280-1285.2000。PMC 94413。PMID 10671448。
