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ロイシンリッチリピート（LRR）は、α/β ホースシューフォールドを形成するタンパク質構造モチーフです。[ 1 ] [ 2 ]これは、疎水性アミノ酸であるロイシンが異常に豊富な20～30アミノ酸の繰り返し配列で構成されています。これらのタンデムリピートは、一般的に一緒に折り畳まれて、ロイシンリッチリピートドメインと呼ばれるソレノイドタンパク質ドメインを形成します。通常、各リピートユニットは、β ストランド-ターン- α ヘリックス構造を持ち、このようなリピートが多数集まって構成されるドメインは、内側に平行な β シート、外側にヘリックスの配列を持つホースシュー形状になります。β シートの 1 つの面とヘリックス配列の 1 つの面は溶媒に露出しているため、親水性残基が優勢です。ヘリックスとシートの間の領域は、タンパク質の疎水性コアであり、ロイシン残基が立体的に密に詰まっています。
ロイシンリッチリピートは、タンパク質間相互作用の形成に頻繁に関与している。[ 3 ] [ 4 ]
ロイシンリッチリピートモチーフは、機能的に無関係な多数のタンパク質で同定されている。[ 5 ]最もよく知られている例はリボヌクレアーゼ阻害剤であるが、トロポミオシン調節因子トロポモジュリンやトール様受容体などの他のタンパク質もこのモチーフを共有している。実際、トール様受容体は、病原体および危険関連分子パターンに結合する10個の連続したLRRモチーフを持っている。同様に、植物は、病原性エフェクター（生物学）タンパク質の認識またはエフェクターを介した植物タンパク質の変化に関与するヌクレオチド結合ロイシンリッチリピート受容体（NLR）を持っている。 [ 6 ]
標準的なLRRタンパク質は、ベータストランド1本につき約1本のヘリックスを含んでいるが、ベータアルファ超らせん構造を形成する変異体では、連続するベータストランドを連結するヘリックスではなく、長いループを持つ場合がある。
あるロイシンリッチリピート変異ドメイン（LRV）は、他のロイシンリッチリピートに存在するβシートを欠いた、交互に配置されたαヘリックスと3 10ヘリックスからなる新しい反復構造モチーフを右巻きスーパーヘリックス内に有している。 [ 7 ]
ロイシンリッチリピートは、N末端およびC末端のシステインリッチドメインに挟まれていることが多いが、 C5orf36の場合のように常にそうとは限らない。
これらはまた、LRR隣接ドメインと共存する。これらは、病原性細菌Listeria monocytogenes由来のタンパク質Internalin（InlA）および関連タンパク質InlB、InlE、InlHについて構造的に記述されている、すべてβストランドからなる小さなドメインである。その機能は主に構造的なものと思われる。これらはロイシンリッチリピートのC末端に融合し、LRRを大幅に安定化させ、LRRと共通の強固な実体を形成する。これら自体はタンパク質間相互作用には関与しないが、この目的のために隣接するLRRドメインを提示するのに役立つ。これらのドメインは、古典的なIgドメインの接続性に従う2つのサンドイッチされたβシートから構成されているため、Ig様ドメインのファミリーに属する。ただし、シートの1つのβストランドは、ほとんどの標準的なIg様ドメインよりもはるかに小さいため、やや例外的である。[ 8 ] [ 9 ] [ 10 ]
ロイシンリッチリピート変異ドメイン（LRV）を含む一部のタンパク質のN末端には鉄硫黄クラスターが存在する。これらのタンパク質は2つのドメイン構造を持ち、 4Fe:4Sクラスターを収容する4つのシステイン残基のクラスターを含む小さなN末端ドメインと、LRVリピートを含むより大きなC末端ドメインから構成される。[ 7 ]生化学的研究により、4Fe:4Sクラスターは酸素に敏感であるが、可逆的な酸化還元活性は持たないことが明らかになった。