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| イヌリナーゼ | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.2.1.7 | ||||||||
| CAS番号 | 9025-67-6 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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イヌリナーゼ（EC 3.2.1.7およびEC 3.2.1.8、イヌラーゼ、エンドイヌリナーゼ、エンド-イヌリナーゼ、エキソイヌリナーゼ、2,1-β- D -フルクタンフルクタノヒドロラーゼ）は、系統名が1-β- D -フルクタンフルクタノヒドロラーゼである酵素です。[1] [2]
それは反応を 触媒します:
- イヌリン中の（2→1）-β- D-フルクトシド結合のエンド加水分解
イヌリナーゼには、エンド型イヌリナーゼとエキソ型イヌリナーゼの EC 番号 3.2.1.7 [3]と 3.2.1.8 [2]の 2 つがあります。これは、イヌリナーゼを加水分解酵素、具体的には O 型および S 型グリコシルを加水分解できるグリコシド型のグリコシラーゼとして分類します。その化学反応のため、食品業界ではこの酵素を使用して高果糖シロップを製造しています。キクイモ、ダリア、チコリなど、多くの塊茎野菜から抽出できます。[4]
反応メカニズム
酵素反応は、加水分解による水の助けを借りて、イヌリナーゼとイヌリンの間で起こります。通常、これは 1 つのステップで行われます。[5]反応は結合の切断を中心に行われます。[6] 生成物はフルクトースシロップとフルクトオリゴ糖になります。これらの生成物が発酵すると、乳酸、バイオエタノール、クエン酸などの追加の生成物が形成される場合があります。関与するメカニズムは、他の酵素と比較して非常に効率的であると考えられます。
イヌリナーゼ生産
イヌリナーゼはいくつかの場所で発見され、生産されています。一般的な方法は植物、通常は管状の根菜類（キクイモ、ダリア、チコリ）からイヌリナーゼを抽出します。[7]この場合、果糖シロップが生産され、食品業界で使用されています。[4]
もう一つの方法は、細菌（真菌エンドファイト、クリプトコッカス・マルシアヌス、クリプトコッカス・アウレウス）による抽出です。海洋細菌、酵母、真菌もよく使用されます。[8]
関数
触媒酵素として、エンド型またはエキソ型のイヌリナーゼは、イヌリン鎖に結合した1つのフルクトースの結合を破壊します。[2]環境に応じたさまざまな親和性が、イヌリナーゼがイヌリンと相互作用する方法に影響します。イヌリナーゼは40〜80℃で効率的に機能しますが、酵素の供給源によっては、30℃まで低くても十分に機能します。[10]
より大きな代謝と結びついている点では、イヌリンの分解を助けます。イヌリン（水溶性食物繊維）を摂取すると、イヌリナーゼがイヌリンを分解し、発酵が起こります。[11]
構造
イヌリナーゼには、5枚羽根のベータプロペラ構造を形成するグリコシルヒドロラーゼファミリー32のN末端ドメイン[13] と、グリコシルヒドロラーゼファミリー32のC末端ドメインが含まれており、ベータサンドイッチモジュールを形成します。[13]
結晶構造は、このページの両側に示されています。エンドイヌリナーゼとエキソイヌリナーゼの2つの構造は、主にベータシートで構成されていますが、エンドイヌリナーゼは1つのアルファヘリックスを持っています。ベータシートで構成されていることで、化学反応中に構造がより安定します。[14]
アクティブサイトと規制サイト
両方のイヌリナーゼは活性部位が異なり、エキソイヌリナーゼは漏斗型であるのに対し、エンドイヌリナーゼはポケット型である。[16]安定した酵素活性部位を実現するために、アミノ酸は触媒と保存のバランスをとる必要があるため、複雑である。最新の文献によると、3つのアミノ酸（セリン、アスパラギン酸、グルタミン酸）は、エキソイヌリナーゼに付着するフルクトース分子に水素結合を介して結合する。一方、他の3つのアミノ酸（グルタミン酸、トリプトファン、アスパラギン）は、エンドイヌリナーゼに付着するケトース分子に水素結合を介して結合する。[16]
酵素の構造は、その機能に影響を与える場合と影響を与えない場合があります。酵素の各バージョンには、その配列内に約518個のアミノ酸があります。[12] [15]エンド型およびエキソ型イヌリナーゼで発現する違いにより、これらの酵素の構造がイヌリナーゼの機能性の理由であることを証明または反証する必要があります。
参考文献
- ^ Adams M、Richtmyer NK、Hudson CS (1943)。「高度に精製されたインベルターゼ製剤中に存在するいくつかの酵素：フルクトフラノシダーゼ、ガラクトシダーゼ、グルコシダーゼおよびマンノシダーゼの研究への貢献」。J. Am. Chem. Soc . 65 (7): 1369–1380. doi :10.1021/ja01247a029。
- ^ abc Liu Y, Zhou SH, Cheng YR, Chi Z , Chi ZM, Liu GL (2016). 「イヌリン加水分解に対する組み換えエキソイヌリナーゼとエンドイヌリナーゼの相乗効果」。Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic。128 :27–38。doi : 10.1016 /j.molcatb.2016.03.005。ISSN 1381-1177 。
- ^ 「EC 3.2.1.7 - イヌリナーゼに関する情報」。
- ^ ab Jain SC、Jain PC、Kango N (2012年1月)。「ダリア塊茎抽出物を使用したKluyveromyces marxianusからのイヌリナーゼの生産」。ブラジル微生物学 ジャーナル。43 ( 1):62–69。doi :10.1590/S1517-83822012000100007。PMC 3768966。PMID 24031804。
- ^ Choukade R、Kango N (2021)。「真菌イヌリナーゼの応用」。菌学百科事典。エルゼビア。pp. 337–347。doi : 10.1016 / b978-0-12-819990-9.00016-0。ISBN 978-0-323-85180-0. S2CID 235092497。
- ^ ナシメント DS、ヴァラスケス ジュニオール G、フェルナンデス P、リベイロ GC、リマ DM、ゴエス＝ネト A 他(2012 年 6 月)。 「真菌内部寄生菌 CCMB 328 からのイヌリナーゼの生成、特性評価、および応用」。アナイス・ダ・アカデミア・ブラジレイラ・デ・シエンシアス。84 (2): 443–454。土井：10.1590/S0001-37652012005000035。PMID 22634747。
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{{cite journal}}:ジャーナルを引用するには|journal=(ヘルプ)が必要です - ^ ab Singh PK、Shukla P (2012 年 9 月)。「 知覚的酵素基質相互作用に向けた微生物イヌリナーゼの分子モデリングとドッキング」。Indian Journal of Microbiology。52 ( 3 ): 373–380。doi : 10.1007 /s12088-012-0248-0。PMC 3460115。PMID 23997327。
外部リンク
- 米国国立医学図書館の医学主題標目表(MeSH)におけるイヌリナーゼ
