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| ギフ | |||||||||
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 二成分u5 snrnp複合体の結晶構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | ギフ | ||||||||
| パム | PF02213 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| 頭いい | ギフ | ||||||||
| SCOP2 | 1gyf / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| 医療機器 | cd00072 | ||||||||
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分子生物学において、GYFドメイン（グリシン-チロシン-フェニルアラニンドメイン）は、保存されたGP[YF]xxxx[MV]xxWxxx[GN]YFモチーフを含む約60アミノ酸の タンパク質ドメインです。これは、CD2結合タンパク質2（ CD2BP2 ）と呼ばれるヒト細胞内タンパク質で特定され、 CD2の細胞質領域内の2つのタンデムPPPGHRセグメントを含む部位に結合します。結合実験と変異解析により、リガンド結合におけるGYFトリペプチドの決定的な重要性が実証されています。GYFドメインは、機能が不明な他のいくつかの真核生物タンパク質にも見られます。[1]これらのタンパク質で見つかったGYFドメインは、プロリンに富む配列の認識にも関与している可能性があると提案されています。[2] CD2BP2 GYFドメインの構造をNMR分光法で解析した結果、β-β-α-β-βトポロジーを持つコンパクトなドメインであることが明らかになりました。このトポロジーでは、単一のαヘリックスがねじれた反平行βシートから離れて傾いています。GYFドメインの保存された残基は、主に疎水性の連続したパッチを作成し、リガンド結合部位の不可欠な部分を形成します。[2]さまざまなGYFドメインのC末端20〜30アミノ酸には限られた相同性があり、この部分のドメインは構造的には重要ですが機能的には重要ではないという考えを裏付けています。[3]
参考文献
- ^ Nishizawa K, Freund C, Li J, Wagner G, Reinherz EL (1998年12月). 「CD2誘導性Tリンパ球活性化を制御するプロリン結合モチーフの同定」Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 95 (25): 14897–902. Bibcode :1998PNAS...9514897N. doi : 10.1073/pnas.95.25.14897 . PMC 24547 . PMID 9843987.
- ^ ab Freund C、Dotsch V、Nishizawa K、Reinherz EL、Wagner G (1999 年 7 月)。「GYF ドメインは、プロリンに富む配列を介してリンパ系シグナル伝達に関与する新しい構造フォールドです」。Nat . Struct. Biol . 6 (7): 656–60. doi :10.1038/10712. PMID 10404223. S2CID 19688996。
- ^ Freund C, Kuhne R, Yang H, Park S, Reinherz EL, Wagner G (2002 年 11 月). 「CD2 と区画化エフェクター分子の GYF および SH3 ドメインとの動的相互作用」. EMBO J. 21 ( 22): 5985–95. doi :10.1093/emboj/cdf602. PMC 137194. PMID 12426371 .
外部リンク
- 真核生物線形モチーフ リソースモチーフ クラス LIG_GYF