GTPガンマS

GTPガンマS
名前
	IUPAC名 [(2 S ,3 R ,4 S ,5 S )-5-(2-アミノ-6-オキソ-3 H -プリン-9-イル)-3,4-ジヒドロキシオキソラン-2-イル]メチルジヒドロキシホスフィノチオイル水素リン酸
識別子
CAS番号	37589-80-3 ;
3Dモデル（JSmol）	インタラクティブ画像;
パブケム CID	37792;
CompTox ダッシュボード ( EPA )	DTXSID701337847;
	InChI InChI=34654 キー: XOFLBQFBSOEHOG-UUOKFMHZBU; InChI=1/C10H16N5O13P3S/c11-10-13-7-4(8(18)14-10)12-2-15(7)9-6(17)5(16)3(26-9)1- 25-29(19,20)27-30(21,22) 28-31(23,24)32/h2-3,5-6,9,16-17H,1H2,(H,19,20)(H,21,22)(H2,23,24,32)( H3,11,13,14,18)/t3-,5-,6-,9-/m1/s1;
	笑顔 S=P(O)(O)OP(=O)(O)OP(=O)(O)OC[C@H]3O[C@@H](n1cnc2c1NC(=N/C2=O)\N)[C@H](O)[C@@H]3O;
プロパティ
化学式	Ｃ１０Ｈ１６Ｎ５Ｏ１３Ｐ３Ｓ
モル質量	539.24 グラムモル−1
	特に記載がない限り、データは標準状態（25 °C [77 °F]、100 kPa）の材料に関するものです。確認する（何ですか？）インフォボックス参照

GTPgammaS（GTPγS、グアノシン5'-O-[ガンマチオ]三リン酸）は、グアノシン三リン酸（GTP）の非加水分解性または緩やかに加水分解されるGタンパク質活性化類似体である。多くのGTP結合タンパク質はGTPに結合すると活性を示し、 γ-リン酸をヌクレオチドの残りの部分に結び付けるリン酸無水物結合の加水分解によって不活性化され、結合したグアノシン二リン酸（GDP）が残り、無機リン酸が放出される。これは通常急速に起こり、GTP結合タンパク質はGDPを新しいGTP分子と交換することによってのみ活性化できる。^{[1] GTPのγ-リン酸の酸素の1つを}硫黄で置換すると、加水分解できないか、緩やかにしか加水分解されないヌクレオチドが生成される。これにより、GTP結合タンパク質が不活性化されることが防止され、活性時にそれらが実行する細胞プロセスをより簡単に研究することができる。^[2]

GTP結合タンパク質の恒常的活性化の結果、ホスホイノシチド加水分解の刺激、^[3] サイクリックAMPの蓄積または除去、^{[4]および特定の}プロトオンコゲンの活性化が含まれます。^[5]この化合物の³⁵ S標識放射性リガンドである^{35 SGTPγSは、}オートラジオグラフィーやGタンパク質結合研究に使用されます。^[6]

参考文献

^ Harrison C, Traynor JR (2003年12月12日). 「[35S]GTPγS結合アッセイ：薬理学におけるアプローチと応用」.ライフサイエンス. 74 (4): 489–508. doi :10.1016/j.lfs.2003.07.005. PMID 14609727. 2021年4月26日閲覧。
^ Spoerner M、Nuehs A、Herrmann C 、 Steiner G、Kalbitzer HR (2007 年 3 月)。「GTP 類似体 GTPγS と複合体を形成したグアニンヌクレオチド結合タンパク質 Ras の低速コンフォメーションダイナミクス」。The FEBS Journal。274 ( 6): 1419–1433。doi : 10.1111/ j.1742-4658.2007.05681.x。PMID 17302736。
^ White HL, Scates PW (1991). 「ラット脳粗シナプトソーム標本におけるホスホイノシチド代謝に対するGTPγSおよびその他のヌクレオチドの影響」Neurochemistry International . 18 (3): 381–387. doi :10.1016/0197-0186(91)90170-I. PMID 20504715. S2CID 44683770 . 2021年4月26日閲覧。
^ Baker SP、Scammells PJ、Belardinelli L (2000 年 7 月)。「DDT1 MF-2 細胞における環状 AMP 蓄積および G タンパク質活性化の阻害に対する A1 アデノシン受容体の差次的リザーブ」。British Journal of Pharmacology。130 ( 5 ) : 1156–1164。doi : 10.1038/ sj.bjp.0703405。PMC 1572163。PMID 10882402。
^ Pennington SR、Hesketh TR、 Metcalfe JC (1988年1月25日)。「一時的に透過性を高めたSwiss 3T3線維芽細胞におけるプロトオンコゲン発現のGTPγS活性化」。FEBS Letters。227 ( 2 ) : 203–208。doi : 10.1016/0014-5793(88)80899-8。PMID 3276558 。
^ Strange PG (2010 年 11 月). 「G タンパク質結合受容体におけるリガンドの効力と効果の分析のための GTPγS ([35S]GTPγS および Eu-GTPγS) 結合アッセイの使用」. British Journal of Pharmacology . 161 (6): 1238–1249. doi :10.1111/j.1476-5381.2010.00963.x. PMC 3000650. PMID 20662841 .

[1] Harrison C, Traynor JR (2003年12月12日). 「[35S]GTPγS結合アッセイ：薬理学におけるアプローチと応用」.ライフサイエンス. 74 (4): 489–508. doi :10.1016/j.lfs.2003.07.005. PMID 14609727. 2021年4月26日閲覧。

[2] ^ Spoerner M、Nuehs A、Herrmann C 、 Steiner G、Kalbitzer HR (2007 年 3 月)。「GTP 類似体 GTPγS と複合体を形成したグアニンヌクレオチド結合タンパク質 Ras の低速コンフォメーションダイナミクス」。The FEBS Journal。274 ( 6): 1419–1433。doi : 10.1111/ j.1742-4658.2007.05681.x。PMID 17302736。

[3] White HL, Scates PW (1991). 「ラット脳粗シナプトソーム標本におけるホスホイノシチド代謝に対するGTPγSおよびその他のヌクレオチドの影響」Neurochemistry International . 18 (3): 381–387. doi :10.1016/0197-0186(91)90170-I. PMID 20504715. S2CID 44683770 . 2021年4月26日閲覧。

[4] Baker SP、Scammells PJ、Belardinelli L (2000 年 7 月)。「DDT1 MF-2 細胞における環状 AMP 蓄積および G タンパク質活性化の阻害に対する A1 アデノシン受容体の差次的リザーブ」。British Journal of Pharmacology。130 ( 5 ) : 1156–1164。doi : 10.1038/ sj.bjp.0703405。PMC 1572163。PMID 10882402。

[5] ^ Pennington SR、Hesketh TR、 Metcalfe JC (1988年1月25日)。「一時的に透過性を高めたSwiss 3T3線維芽細胞におけるプロトオンコゲン発現のGTPγS活性化」。FEBS Letters。227 ( 2 ) : 203–208。doi : 10.1016/0014-5793(88)80899-8。PMID 3276558 。

[6] Strange PG (2010 年 11 月). 「G タンパク質結合受容体におけるリガンドの効力と効果の分析のための GTPγS ([35S]GTPγS および Eu-GTPγS) 結合アッセイの使用」. British Journal of Pharmacology . 161 (6): 1238–1249. doi :10.1111/j.1476-5381.2010.00963.x. PMC 3000650. PMID 20662841 .