クレアチナーゼ

クレアチナーゼ/プロリダーゼ N末端ドメイン
Streptococcus pyogenes由来のX-PROジペプチダーゼのクレアチナーゼ/プロリダーゼN末端ドメインの結晶構造1.85A [1]
識別子
シンボル	クレアチナーゼ_N
パム	PF01321
インタープロ	著作権
SCOP2	1chm / スコープ / SUPFAM
利用可能なタンパク質構造: パム   構造 / ECOD   ＰＤＢ RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBサム 構造の概要 ＰＤＢ 1wn1 B:2-131 1chm A:27-158 1kp0 B:27-157 1pv9 B:4-124 1wy2 B:7-127

酵素学では、クレアチナーゼ（EC 3.5.3.3）は化学反応を触媒する酵素である。

クレアチン + H ₂ Oサルコシン + 尿素${\displaystyle \rightleftharpoons }$

したがって、この酵素の2 つの基質はクレアチンとH ₂ Oであり、 2 つの生成物はサルコシンと尿素です。

天然酵素は、SDS-ポリアクリルアミドゲル電気泳動により、2 つのサブユニットモノマーで構成されていることが示されました。これらのサブユニットの分子量は 47,000 g/mol と推定されました。^[2]この酵素はホモ二量体として機能し、塩化コリンによって誘導されます。クレアチナーゼの各モノマーには、小さな N 末端ドメインと大きな C 末端ドメインという 2 つの明確に定義されたドメインがあります。2 つの活性部位はそれぞれ、1 つのモノマーの大きなドメインの残基と、もう 1 つのモノマーの小さなドメインのいくつかの残基によって形成されます。阻害実験の結果、スルフヒドリル基が酵素の活性部位またはその近くに位置することが示唆されました。^[2]クレアチナーゼは pH 8 で最も活性が高く、37 度で 24 時間、pH 6-8 の間で最も安定していることがわかっています。^[2]

この酵素は、ペプチド結合以外の炭素-窒素結合、特に直鎖アミジンに作用する加水分解酵素のファミリーに属します。この酵素クラスの系統名はクレアチンアミジノヒドロラーゼです。この酵素はアルギニンとプロリンの代謝に関与します。

2007 年末現在、このクラスの酵素については、 PDBアクセス コード 1CHM と 1KP0 の 2 つの構造が解明されています。

• 「RCSB タンパク質データバンク - 3O5V の構造概要 - Streptococcus pyogenes 由来の X-PRO ジペプチダーゼのクレアチナーゼ/プロリダーゼ N 末端ドメインの結晶構造 (1.85A)」。
• ROCHE J、LACOMBE G、GIRARD H (1950)。「尿素を生成する特定の細菌デグアニダーゼの特異性とアルギニンジヒドロラーゼについて。」Biochim. Biophys. Acta . 6 (1): 210–6. doi :10.1016/0006-3002(50)90093-x. PMID  14791411。