クロストリパイン

クロストリパイン（EC 3.4.22.8、クロストリジオペプチダーゼB、クロストリジウムヒストリチカムプロテイナーゼB、α-クロストリジパイン、クロストリジオペプチダーゼ、エンドプロテアーゼArg-C）は、アルギニンのカルボキシルペプチド結合上でタンパク質を切断するプロテイナーゼです。^[1]^[2]クロストリジウムヒストリチカム から単離されました。酵素の等電点は4.8〜4.9（8℃）、最適pHは7.4〜7.8（α-ベンゾイルアルギニンエチルエステルに対して）です。酵素の構成は、相対分子量45,000と12,500の2つの鎖であることが示されています。 ^[3]

参照

^ Mitchell WM (1977).クロストリパインによるアルギニン残基の切断. Methods in Enzymology. Vol. 47. pp. 165–70. doi :10.1016/0076-6879(77)47020-4. PMID 927173.
^ Gilles AM、Imhoff JM、 Keil B (1979 年 3 月)。「α-クロストリパイン。高活性クロストリパインの化学的特性、活性、およびチオール含有量」。The Journal of Biological Chemistry。254 ( 5 ): 1462–8。PMID 762145。
^ Gilles AM、Lecroisey A、Keil B (1984 年12月)。「α-クロストリパイン軽鎖の一次構造」。European Journal of Biochemistry。145 (3): 469–76。doi : 10.1111 /j.1432-1033.1984.tb08579.x。PMID 6391922。