Calcium binding protein
| カルポニン相同ドメイン |
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 H.Sapiends カルポニン 1 の CH ドメイン。PDB 1wyp |
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| シンボル | 中国語 |
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| パム | PF00307 |
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| ファム一族 | CL0188 |
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| インタープロ | 著作権 |
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カルポニンはカルシウム結合タンパク質です。カルポニンは平滑筋のミオシンの ATPase 活性を恒常的に阻害します。カルモジュリンへのカルシウム結合に依存するタンパク質キナーゼによるカルポニンのリン酸化により、平滑筋ATPaseに対するカルポニンの阻害が解除されます。
構造と機能
カルポニンは主に水素結合ターンを持つαヘリックスから構成されています。これは結合タンパク質であり、3つのドメインで構成されています。これらのドメインは、出現順に、カルポニンホモロジー（CH）、調節ドメイン（RD）、およびカルポニンリピートを含むクリック23ドメインです。CHドメインでは、カルポニンはαアクチンとフィラミンに結合し、RDドメイン内でアクチンに結合します。カルモジュリンは、カルシウムによって活性化されると、CHドメインに弱く結合し、カルポニンとαアクチンの結合を阻害する可能性があります。[2]カルポニンは、多くのアクチン結合タンパク質、リン脂質との結合を担い、アクチン/ミオシン相互作用を制御します。カルポニンは、骨芽細胞 で大量に発現するため、骨形成プロセスに悪影響を与えるとも考えられています。[3]
乳管癌in situにおけるカルポニンの免疫組織化学では、すべての腫瘍細胞の周囲にある筋上皮細胞が強調表示され、浸潤性乳管癌が除外されています。
参考文献
- ^ PDB : 1WYP ; Tomizawa T, Kigawa T, Koshiba S, Inoue M, Yokoyama S. 「RCSB PDB - 1WYP 構造概要」。RCSB タンパク質データバンク。doi :10.2210/pdb1wyp/pdb。
- ^ Ferjani, I; Fattoum, A; Manai, M; Benyamin, Y; Roustan, C; Maciver, SK (2010 年 9 月)。「カルポニンの 2 つの異なる領域がアクチン上の共通の結合部位を共有し、カルポニンとアクチンの相互作用の異なるモードをもたらす」。Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics。1804 (9): 1760–7。doi :10.1016/ j.bbapap.2010.05.012。PMID 20595006 。
- ^ Maciver S. 「カルポニンファミリー」。エディンバラ大学生物医学部。 2011年4月25日閲覧。
外部リンク
