ベータターン

トランスペプチド結合でアミノ酸が連結されたポリペプチドに適用されるβターンの水素結合基準は、1968年にVenkatachalamによって示されたように、わずか4つのカテゴリーを生み出します。これらはタイプI、II、I'、およびII'と呼ばれます。これらはすべてタンパク質およびポリペプチドに規則的に出現しますが、タイプIが最も一般的です。これは、タイプIがαヘリックスに最もよく似ており、3 ₁₀ヘリックス内およびいくつかの古典的なαヘリックスの末端に出現するためです。一方、タイプIIのβターンは、βリンクの一部としてβシートと関連して出現することがよくあります。

ベータターンは、以下の表に示すように、残基i+1とi+2のφ、ψ角によって4種類に分けられ、それぞれの平均値が示されています。グリシンは、φ角が正のアミノ酸として特に多く見られます。プロリンの場合、このような立体構造は立体的に不可能ですが、φ角が負のアミノ酸位置では頻繁に見られます。

タイプ I と II の β ターンは、ペプチド平面の反転(CONH ペプチド平面の 180° 回転で、側鎖と周囲のペプチドの位置変化はほとんどない) のプロセスによって相互変換する可能性があるため、互いに関係性を示します。タイプ I' と II' の β ターンの間にも同じ関係性があります。いくつかの証拠は、これらの相互変換がタンパク質の β ターンで発生し、結晶構造や NMR 構造は、実際には相互変換している β ターンのスナップショットを提供するだけであることを示しています。^{[ 10 ]}一般的にタンパク質では、4 つのすべてのタイプの β ターンが頻繁に発生しますが、I が最も一般的で、次に II、I'、II' の順です。β ターンは、 β ヘアピンのループ末端で特に一般的です。他のタイプとは異なるタイプの分布を持ち、タイプ I' が最も一般的で、次にタイプ II'、I、II の順です。追加のターンタイプは、非常に高解像度のタンパク質構造内のターン構造をクラスタリングすることによって定義されています。^{[ 11 ]}

AsxターンとSTターンは、残基iがアスパラギン酸、アスパラギン、セリン、またはトレオニンの側鎖に置き換えられている点を除いて、ベータターンに似ています。主鎖-主鎖水素結合は、側鎖-主鎖水素結合に置き換えられています。3Dコンピュータ重ね合わせにより、タンパク質では、ベータターンと同じ4つのタイプの1つとして出現することが示されています^{[ 12 ]}が、出現頻度は異なります。タイプII'が最も一般的で、次にタイプI、II、I'が続きます。

水素結合基準によって識別されるタイプ I、I'、II、II' β ターンとは別に、タイプ VIII と呼ばれる非水素結合β ターンがしばしば出現する。残基i+1とi+2間のペプチド結合がトランスではなくシスである、比較的まれな 3 つのタイプの β ターンが識別されており、これらはタイプ VIa1、VIa2、VIb と名付けられている。タイプ IV という別のカテゴリーは、上記のいずれにも属さないターンに使用された。これらのターンの詳細については、ターン (生化学)を参照のこと。