構造 ヒトA1Mは、3つの糖鎖を持つ183個のアミノ酸からなるペプチドで構成されている。これはリポカリンと 呼ばれるタンパク質ファミリーに属し、そのすべてのメンバーはペプチド鎖の8つのβストランドから構成されるかご状の構造をしている。かごの開口部にあるループの一つに存在するシステイン残基は、その機能にとって極めて重要である。
関数 A1Mはヘム に結合して分解し、ラジカルスカベンジャー および還元酵素 として機能します。A1Mは、組織からフリーラジカルや酸化剤、特にヘムを継続的に除去する循環型「廃棄物容器」として説明されるモデルが提案されています。その後、腎臓に運ばれ、そこで分解されます。したがって、このタンパク質は、異常に高い濃度の遊離ヘモグロビンおよび/または活性酸素種 (「酸化ストレス 」とも呼ばれる)によって引き起こされる損傷から細胞や組織を保護すると考えられています。[ 4 ]
A1Mは免疫調節作用も有しており、リンパ球や好中球の免疫応答はA1Mによって部分的に抑制される。[ 5 ]
治療の可能性 A1Mは、妊娠高血圧症、脳出血による組織損傷、慢性下肢潰瘍の治療または緩和など、多くの治療用途の候補である。[ 4 ]
参考文献 ↑ B. Ekström、PA Peterson、I. Berggård「低分子量の尿および血漿α-1-糖タンパク質:単離といくつかの特性」 Biochem. Biophys. Res. Commun 1975、vol. ↑ Tejler, L.; Grubb, AO (1976). "A complex-forming glycoprotein heterogeneous in charge and present in human plasma, urine, and cerebrospinal fluid". Biochim Biophys Acta . 439 (1): 82– 94. doi : 10.1016/0005-2795(76)90164-1 . PMID 952962 . ↑ アルファ-1-ミクログロブリン:病理的酸化に対する先天的な防御機構、マグナス・G・オルソン著、2009年 1 2 Olsson, MG; Allhorn, M.; Bulow, L.; Hansson, SR; Ley, D.; Olsson, ML; Schmidtchen, A.; Akerstrom, B. (2012). "細胞外ヘモグロビンが関与する病態:分子メカニズム、臨床的意義、およびα-1-ミクログロブリンの新たな治療機会" . Antioxid Redox Signal . 17 (5): 813– 846. doi : 10.1089/ars.2011.4282 . PMID 22324321 . ↑ Åkerström, B.; Lögdberg, L.; Berggård, T.; Osmark, P.; Lindqvist, A. (2000). "Alpha-1-microglobulin: a yellow-brown lipocalin". Biochim Biophys Acta . 1482 ( 1– 2): 172– 184. doi : 10.1016/s0167-4838(00)00157-6 . PMID 11058759 . ↑ Tencer, J.; Thysell, H.; Grubb, A. (1996). "尿蛋白分析:アルブミン、タンパク質HC、免疫グロブリンG、κおよびΔ免疫反応性、オロソムコイドおよびα1-アンチトリプシンの尿中排泄量の基準値". Scandinavian Journal of Clinical and Laboratory Investigation . 56 (8): 691–700 . doi : 10.3109/00365519609088816 . PMID 9034350 . ↑ Olsson, MG; Centlow, M.; Rutardottir, S.; Stenfors, I.; Larsson, I.; Hosseini-Maaf, B.; Olsson, ML; Hansson, SR; Åkerström, B. (2010). "妊娠高血圧症における細胞外ヘモグロビン、酸化マーカー、および抗酸化ヘムスカベンジャーα-1-ミクログロブリンの増加" . Free Radic Biol Med . 48 (2): 284– 291. doi : 10.1016/j.freeradbiomed.2009.10.052 . PMID 19879940 .