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| 識別子 | |||||||||
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| シンボル | ATP-シント_C | ||||||||
| パム | PF00137 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00526 | ||||||||
| SCOP2 | 1aty / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| OPMスーパーファミリー | 5 | ||||||||
| OPMタンパク質 | 2bl2 | ||||||||
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ATPase、Fo/Vo複合体のサブユニットCは、V型、A型、F型ATP合成酵素の主要な膜貫通サブユニットです。 サブユニットC（サブユニット9、F-ATPaseのプロテオリピド、 V-ATPaseの16 kDaプロテオリピドとも呼ばれる）は、それぞれF-ATPaseとV-ATPaseのFo複合体またはVo複合体に見られました。サブユニットはオリゴマーcリングを形成し、Fo/Vo/Aoローターを構成します。サブユニットの実際の数は酵素によって大きく異なります。[1]
ATPase（またはATP合成酵素）は、ATP合成および/または加水分解と膜を介したプロトン輸送を組み合わせた膜結合酵素複合体/イオン輸送体です。ATPaseは、ATPaseプロトンチャネルを介して膜を介したイオンの流れを利用して、プロトン勾配からエネルギーを利用できます。一部のATPaseは逆に機能し、ATPの加水分解からのエネルギーを使用してプロトン勾配を作成します。ATPaseにはさまざまなタイプがあり、機能（ATP合成および/または加水分解）、構造（F-、V-、およびA-ATPaseには回転モーターが含まれています）、輸送するイオンの種類が異なります。[2] [3]
F-ATPase（またはF1Fo ATPase）とV-ATPase（またはV1Vo ATPase）はそれぞれ2つの連結した複合体で構成されています。F1またはV1複合体にはATPを合成/加水分解する触媒コアと、膜貫通孔を形成するFoまたはVo複合体が含まれています。F-ATPaseとV-ATPaseにはすべて回転モーターが含まれており、1つは膜を横切るプロトンの移動を駆動し、もう1つはATPの合成/加水分解を駆動します。[4] [5]
F-ATPaseでは、ATPaseチャネルを通るプロトンの流れがCサブユニットリングの回転を駆動し、F1のガンマサブユニットとイプシロンサブユニットとFoのCサブユニットリングとの間の永久結合により、Cサブユニットリングの回転がF1複合体ガンマサブユニットローターの回転と連動する。サブユニットCのAsp61の連続的なプロトン化と脱プロトン化は、ローターの段階的な動きと連動している。[6]
V-ATPaseには、プロトン伝導孔の一部を形成する3つのプロテオリピドサブユニット（c、c′、c′′）があり、それぞれにプロトン輸送に不可欠なグルタミン酸残基が埋め込まれています。[7] [8]
最近の研究では、cサブユニットがミトコンドリア膜透過性遷移孔の重要な構成要素であることが示唆されている。[9]
亜科
このドメインを含むヒトタンパク質
ATP5MC1 ; ATP5G2 ; ATP5G3 ; ATP6V0B ; ATP6V0C ;
参照
参考文献
- ^ Kühlbrandt W, Davies KM (2016年1月). 「回転ATPase：古代の機械に新たな工夫」. Trends in Biochemical Sciences . 41 (1): 106– 116. doi :10.1016/j.tibs.2015.10.006. PMID 26671611.
- ^ Muller V, Cross RL (2004). 「A型、F型、V型ATP合成酵素およびATPaseの進化：機能の逆転とH+/ATP結合比の変化」. FEBS Lett . 576 (1): 1– 4. doi : 10.1016/j.febslet.2004.08.065 . PMID 15473999. S2CID 25800744.
- ^ Zhang X, Niwa H, Rappas M (2004). 「ATPaseのメカニズム - 多分野にわたるアプローチ」Curr Protein Pept Sci . 5 (2): 89– 105. doi :10.2174/1389203043486874. PMID 15078220.
- ^ Itoh H, Yoshida M, Yasuda R, Noji H, Kinosita K (2001). 「F1-ATPase のサブミリ秒速度論的解析による明確な回転サブステップの解析」Nature . 410 (6831): 898– 904. Bibcode :2001Natur.410..898Y. doi :10.1038/35073513. PMID 11309608. S2CID 3274681.
- ^ Wilkens S, Zheng Y, Zhang Z (2005). 「透過型電子顕微鏡による液胞ATPaseの構造モデル」. Micron . 36 (2): 109– 126. doi :10.1016/j.micron.2004.10.002. PMID 15629643.
- ^ Fillingame RH、Angevine CM、Dmitriev OY (2003)。「ATP合成酵素におけるプロトン運動とC環回転の結合メカニズム」。FEBS Lett . 555 (1): 29– 34. doi : 10.1016/S0014-5793(03)01101-3 . PMID 14630314. S2CID 38896804.
- ^ Inoue T, Forgac M (2005). 「システイン媒介架橋は、V-ATPase のサブユニット C が V1 ドメインのサブユニット E と G、および V0 ドメインのサブユニット a に近接していることを示している」J. Biol. Chem . 280 (30): 27896– 27903. doi : 10.1074/jbc.M504890200 . PMID 15951435.
- ^ Jones R, Findlay JB, Harrison M, Durose L, Song CF, Barratt E, Trinick J (2003). 「液胞H+-ATPaseの構造と機能：低解像度モデルから高解像度構造への移行」J. Bioenerg. Biomembr . 35 (4): 337– 345. doi :10.1023/A:1025728915565. PMID 14635779. S2CID 43788207.
- ^ ボノラ、M;ボノーニ、A;デ・マルキ、E;ジョルジ、C;レビエジンスカ、M;マーチ、S;パテルニャーニ、S;リメッシ、A; Ｊ．Ｍ．サスキー。ウォジタラ、A;ウィコウスキー氏、MR。クローマー、G;ガッルッツィ、L;ピントン、P (2013 年 2 月 15 日)。 「ミトコンドリア透過性遷移におけるFO ATP合成酵素のcサブユニットの役割」。細胞周期。12 (4): 674–83 .土井:10.4161/cc.23599。PMC 3594268。PMID 23343770。