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| Xaa-Pro ジペプチジルペプチダーゼ | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.4.14.11 | ||||||||
| CAS番号 | 54249-88-6 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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Xaa-Proジペプチジルペプチダーゼ（EC 3.4.14.11、X-プロリルジペプチジルアミノペプチダーゼ、PepX、X-プロリルジペプチジルペプチダーゼは酵素である。[1] [2] [3] [4] [5]次の化学反応を触媒する。
- Xaa-Pro結合を加水分解して、Ala-Pro-p-ニトロアニリドおよび（順に）Tyr-Pro--Phe-Pro--Gly-Pro--Ileなどの基質からブロックされていないN末端ジペプチドを放出します。
Lactococcus lactis由来の細胞内酵素(190 kDa) は、ペプチダーゼファミリー S15 の典型的な例です。
参考文献
- ^ Zevaco C, Monnet V, Gripon JC (1990). 「 Lactococcus lactis spp. lactis由来の細胞内 X-プロリルジペプチジルペプチダーゼ: 精製と特性」Journal of Applied Bacteriology . 68 (4): 357–366. doi :10.1111/j.1365-2672.1990.tb02886.x.
- ^ Meyer-Barton EC、Klein JR、Imam M、Plapp R (1993 年 10 月)。「Lactobacillus delbrückii ssp. lactis DSM7290 からの X-プロリル-ジペプチジル-アミノペプチダーゼ遺伝子 (pepX) のクローニングと配列分析」。応用微生物学およびバイオテクノロジー。40 (1): 82–9。doi :10.1007/bf00170433。PMID 7765315。
- ^ Habibi-Najafi MB、Lee BH (1994)。「 Lactobacillus casei subsp. casei LLG由来のX-プロリルジペプチジルペプチダーゼの精製と特性評価」。Appl . Microbiol. Biotechnol . 42 (2–3): 280–286. doi :10.1007/s002530050250. PMID 7765768。
- ^ Chich JF、 Gripon JC、Ribadeau-Dumas B (1995 年 1 月)。「細菌 X-プロリルジペプチジルアミノペプチダーゼの調製と有機共溶媒による安定化」。分析生化学。224 ( 1): 245–9。doi :10.1006/abio.1995.1036。PMID 7710078。
- ^ Chich JF、シャポー＝シャルティエ MP、リバドー＝デュマ B、グリポン JC (1992 年 12 月)。 「ラクトコッカス・ラクティス由来のX-プロリルジペプチジルアミノペプチダーゼの活性部位セリンの同定」。FEBS レター。314 (2): 139-42。土井：10.1016/0014-5793(92)80960-o。PMID 1459244。
外部リンク
- 米国国立医学図書館の医学件名標目(MeSH)にある Xaa-Pro+ジペプチジルペプチダーゼ
