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| トレオニンアルドラーゼ | |||||||||
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 L-トレオニンアルドラーゼホモテトラマー、Thermotoga maritima | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 4.1.2.5 | ||||||||
| CAS番号 | 62213-23-4 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
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| スレオニンアルドラーゼ 1 擬遺伝子 | |
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| 識別子 | |
| シンボル | TH1P |
| NCBI遺伝子 | 390816 |
| HGNC | 18004 |
| 参照シーケンス | 翻訳元 |
| その他のデータ | |
| 軌跡 | 第17章 25.3節 |
トレオニンアルドラーゼ（EC 4.1.2.5）は、 化学反応を触媒する酵素である。
- L-トレオニングリシン+アセトアルデヒド
この酵素はリアーゼファミリーに属し、特に炭素-炭素結合を切断するアルデヒドリアーゼに属します。この酵素クラスの系統名は、 L-トレオニンアセトアルデヒドリアーゼ（グリシン形成）です。この酵素は、L-トレオニンアセトアルデヒドリアーゼとも呼ばれます。この酵素は、グリシン、セリン、トレオニンの代謝に関与します。ピリドキサールリン酸という1つの補因子を使用します。
構造研究
2007 年末現在、このクラスの酵素については 5 つの構造が解明されており、PDBアクセス コードは 1JG8、1LW4、1LW5、1M6S、1SVV です。
ヒトとマウスにおける存在
この酵素はマウスの体内で合成され、機能します。[1]
人間にもこの酵素（GLY1）をコードする遺伝子の残骸がありますが、過去の突然変異によって損傷を受け、不活性になっています。[1]人間の遺伝子には、フレームシフトと未熟な終止コドンを引き起こす2つの一塩基欠失が含まれています。また、コードされているタンパク質は、他の高度に保存された領域の突然変異により、いずれにしても活性化しません。人間の遺伝子はもはやRNAに転写されません。
参考文献
- ^ ab Alasdair J Edgar (2005) マウスは転写された L-スレオニンアルドラーゼ/GLY1 遺伝子を持つが、ヒトの GLY1 遺伝子は非処理擬似遺伝子である。BMC Genomics 2005 年 3 月、6:32。pdf
- Bell SC; Turner JM (1973). 「細菌のトレオニンアルドラーゼおよびセリンヒドロキシメチルトランスフェラーゼ酵素」。Biochem. Soc. Trans . 1 (3): 678–681. doi :10.1042/bst0010678.
- KARASEK MA, GREENBERG DM (1957). 「スレオニンアルドラーゼの特性に関する研究」J. Biol. Chem . 227 (1): 191–205. doi : 10.1016/S0021-9258(18)70806-5 . PMID 13449064.
- 熊谷 秀、長手 剛、吉田 秀、山田 秀 (1972)。「Candida humicola 由来のトレオニンアルドラーゼ。II. 精製、結晶化および特性」。Biochim . Biophys. Acta . 258 (3): 779–90. doi :10.1016/0005-2744(72)90179-9. PMID 5017702。
