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タンパク質脱アセチル化酵素は、タンパク質中のリジンアミノ酸からアセチル基を除去する酵素である。[1]
主なものはヒストン脱アセチル化酵素（HDAC）とサーチュイン（SIRT1、2、3、5）である。[2]
ヒストンタンパク質はタンパク質脱アセチル化酵素の最初の既知の基質であったため、後者はすべて、何らかのクラスの HDACと呼ばれる傾向があります。
ヒトのタンパク質脱アセチル化酵素は、
- クラスI（HDAC1、2、3、8）;
- クラスII（HDAC4、5、6、7、9、10）、
- クラスIII（SIRT1、2、3、5、6）、
- クラス IV (HDAC11 およびその関連酵素)。
クラス III はNAD+依存性タンパク質脱アセチル化酵素です。
参考文献
- ^ 「タンパク質脱アセチル化酵素 - 概要 | ScienceDirect Topics」www.sciencedirect.com . 2023年3月16日閲覧。
- ^ Gupta , Rohan; Ambasta, Rashmi K.; Kumar, Pravir (2022-01-01). 「神経変性疾患におけるタンパク質脱アセチル化酵素サーチュインの多面的な役割」。Neuroscience & Biobehavioral Reviews。132 :976–997。doi : 10.1016 /j.neubiorev.2021.10.047。ISSN 0149-7634。PMID 34742724。S2CID 241905442 。