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ポリ(3-ヒドロキシ酪酸)デポリメラーゼ(EC 3.1.1.75、PHBデポリメラーゼ、系統名ポリ[( R )-3-ヒドロキシブタン酸]ヒドロラーゼ)は、天然ポリエステルポリ(3-ヒドロキシブレート)の分解プロセスに使用される酵素です。[1] この酵素は、生分解性プラスチックの分解に影響を与えるため、商業化への関心が高まっています。
| ポリ(3-ヒドロキシ酪酸)分解酵素 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.1.1.75 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
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それは反応を 触媒する
- [( R )-3-ヒドロキシブタン酸] n + H2O = [( R )-3-ヒドロキシブタン酸] nx + [( R )-3-ヒドロキシブタン酸] x ; x = 1–5
一般的に使用される他の名称には、PHBデポリメラーゼ、ポリ(3HB)デポリメラーゼ、ポリ[( R )-ヒドロキシアルカン酸]デポリメラーゼ、ポリ(HA)デポリメラーゼ、ポリ(HASCL)デポリメラーゼ、およびポリ[( R )-3-ヒドロキシ酪酸]加水分解酵素などがあります。
関数
この酵素は、多くの細菌や微生物、嫌気性および好気性環境で使用されています。土壌では、 Pseudomonas lemoigne、Comamonas sp.、Acidovorax faecalis、Aspergillus fumigatus、Variovorax paradoxusなどの種が見つかっており、好気性汚泥ではAlcaligenes faecalis、Pseudomonas、Illyobacter delafieldi、海水や湖水ではComamonas testosterone、Pseudomonas stutzeriが見つかっています。[2]
最も研究されているアルカリゲネス・フェカリスは、この脱重合酵素を使ってポリ(3-ヒドロキシ酪酸)を代謝し、炭素貯蔵庫として分解します。[3]ポリ(3-ヒドロキシ酪酸)の代謝により、環境中の炭素の生物学的利用能が低い場合でも、これらの生物は高い成長率を維持できます。[4]アルカリゲネス・フェカリスAE122などの微生物の中には、この反応を利用して唯一の炭素源を得ることができるものもあります。[3]
多くの研究が細胞外ポリ(3-ヒドロキシ酪酸)デポリメラーゼに焦点を当てているため、細胞内と細胞外の両方のPHBデポリメラーゼが存在します。細胞内と細胞外のデポリメラーゼはどちらもPHBのエステル結合を切断し、水溶性生成物であるPHB二量体と3HBモノマーを生成します。[5]細胞外デポリメラーゼは部分的に変性したPHB分子を分解できますが、細胞内デポリメラーゼは天然のPHB分子に作用します。[6]
構造と活性部位
2007 年末現在、このクラスの酵素については、 PDBアクセス コード 2D80 と 2D81 の 2 つの構造が解明されています。
ポリ（３−ヒドロキシ酪酸）デポリメラーゼの形状は球形で、単一のドメインから構成されており、α-β加水分解酵素フォールドの円形に並べ替えられたバリエーションである。[6]
Ser39、Asp121、およびHis155のアミノ酸残基は、デポリメラーゼの1番目（β1）、3番目（β3）、および4番目（β4）のβストランドの後に見られます。[6]基質結合部位には、ポリエステル基質のモノマー単位が結合できるサブサイトが少なくとも3つあります。[6] 13個の疎水性残基がデポリメラーゼの表面に沿って整列して溶媒にさらされており、明確な基質結合ドメインがなくても十分な結合親和性を可能にする可能性があり、このドメインはポリマー吸収部位として機能します。[6]
ポリ（3-ヒドロキシブレート）の分解は、表面侵食による結晶構造の分裂によって引き起こされ、酵素によるエッジ攻撃によって分子が加水分解されて生成物になります。[4] PHBの単結晶の分解に関する研究では、PHBデポリメラーゼはPHB分子の鎖の折り畳みよりも結晶のエッジを優先的に分解することがわかりました。[7] [8]
参考文献
- ^ 白倉裕;福井哲也斉藤 哲也岡本裕也成川哲也小出和也富田和也武正、T;正宗、S (1986-01-15)。 「アルカリゲネス フェカリス T1 由来のポリ (3-ヒドロキシ酪酸) デポリメラーゼによるポリ (3-ヒドロキシ酪酸) の分解」。Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - 一般科目。880 (1): 46–53。土井：10.1016/0304-4165(86)90118-2。PMID 3942778。
- ^ 常盤豊;カラビア、ブエナベントゥラダ。アグウ、チャールズ。相葉誠一（2009-08-26）。 「プラスチックの生分解性」。国際分子科学ジャーナル。10 (9): 3722–3742。土井: 10.3390/ijms10093722。ISSN 1422-0067。PMC 2769161。PMID 19865515。
- ^ ab 北 功; 石丸 功; 寺岡 正之; 柳瀬 秀; 加藤 暢 (1995). 「海洋細菌 Alcaligenes faecalis AE122 由来のポリ(3-ヒドロキシ酪酸) 脱重合酵素の特性」.応用環境微生物学. 61 (5): 1727–1730. Bibcode :1995ApEnM..61.1727K. doi :10.1128/AEM.61.5.1727-1730.1995. ISSN 0099-2240. PMC 167434. PMID 7646009 .
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- ^ サイエド、RZ;ワニ、サウスカロライナ州。アラルファジ、アブドラ A.サイード、アサド。エル・エンシャシー、ヘシャム・アリ（2020-01-07）。クマール、プラディープ (編)。 「ステノトロフォモナス属 RZS7 の PHB デポリメラーゼの生成、精製および生分解能の評価」。プロスワン。15 (1): e0220095。Bibcode :2020PLoSO..1520095S。土井：10.1371/journal.pone.0220095。ISSN 1932-6203。PMC 6946144。PMID 31910206。 (撤回されました。doi :10.1371/journal.pone.0286775、PMID37315046 を参照してください )
- ^ abcde 久野、玉緒;粕谷健一；手塚洋子石井成昭小林輝幸白木まり;オロウジェフ、エミン。ハンスマ、ヘレン。岩田忠久；土井善晴斉藤照美（2006年3月） 「Penicillium funiculosum 由来のポリヒドロキシ酪酸デポリメラーゼの結晶構造は、バイオポリエステルの認識と分解についての洞察を提供します。」分子生物学ジャーナル。356 (4): 993–1004。土井：10.1016/j.jmb.2005.12.028。PMID 16405909。
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- ^ 岩田忠久; 城茂正勝; 土井善治 (2002). 「細胞外PHB分解酵素による酵素分解前後のポリ[(R)-3-ヒドロキシ酪酸]およびその共重合体単結晶の表面構造」.高分子化学および物理学. 203 (10–11): 1309–1316. doi :10.1002/1521-3935(200207)203:10/11<1309::AID-MACP1309>3.0.CO;2-P. ISSN 1521-3935.
- Jendrossek D (2001)。「ポリエステルの微生物分解」。Adv . Biochem. Eng. Biotechnol .生化学工学/バイオテクノロジーの進歩。71 : 293–325。doi : 10.1007 /3-540-40021-4_10。ISBN 978-3-540-41141-3. PMID 11217416。
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