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| ペプチダーゼ | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 ホモ24量体プロテアーゼ、大腸菌 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.4.21.107 | ||||||||
| CAS番号 | 161108-11-8 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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ペプチダーゼDo（EC 3.4.21.107、DegP、DegPプロテアーゼ、HtrA、高温要求性プロテアーゼA、HrtA熱ショックタンパク質、プロテアーゼDo、Doプロテアーゼ）は酵素である。[1] [2] [3] [4] [5] [6]この酵素は以下の化学反応を触媒する。
- 少なくとも部分的に折り畳まれていない基質に作用する。切断部位P1残基は通常、Val-Valなどの疎水性残基のペアの間にある。
この大腸菌 セリンエンドペプチダーゼは、内膜および細胞周縁部からの変性タンパク質の除去に不可欠です。
参考文献
- ^ Lipinska B、Zylicz M、Georgopoulos C (1990 年 4 月)。「高温で大腸菌が生存するために不可欠な HtrA (DegP) タンパク質はエンドペプチダーゼである」。Journal of Bacteriology . 172 (4): 1791–7. doi :10.1128/jb.172.4.1791-1797.1990. PMC 208670 . PMID 2180903。
- ^ Seol JH、Woo SK、Jung EM、Yoo SJ、Lee CS、Kim KJ、Tanaka K、Ichihara A、Ha DB、Chung CH (1991 年 4 月)。「プロテアーゼ Do は、高温での大腸菌の生存に必須: htrA 遺伝子産物との同一性」。生化学および生物物理学的研究通信。176 (2): 730–6。doi :10.1016/s0006-291x(05)80245-1。PMID 2025286 。
- ^ Jones CH、Dexter P、Evans AK、Liu C、Hultgren SJ、Hruby DE (2002 年 10 月)。「大腸菌 DegP プロテアーゼは天然基質 PapA ピリンの一対の疎水性残基の間を切断する」。Journal of Bacteriology . 184 (20): 5762–71. doi :10.1128/jb.184.20.5762-5771.2002. PMC 139609 . PMID 12270835。
- ^ Swamy KH、Chung CH、Goldberg AL (1983 年 7 月)。「大腸菌由来のプロテアーゼ do の単離と特性評価、複数のサブユニットを含む大型セリンプロテアーゼ」。生化学および生物物理学のアーカイブ。224 (2): 543–54。doi : 10.1016/0003-9861(83)90242-4。PMID 6347072 。
- ^ Pallen MJ、 Wren BW (1997年10月) 。「セリンプロテアーゼのHtrAファミリー」。分子微生物学。26 (2):209–21。doi : 10.1046 /j.1365-2958.1997.5601928.x。PMID9383148。
- ^ Krojer T、Garrido-Franco M、Huber R、Ehrmann M、Clausen T (2002 年 3 月)。「DegP (HtrA) の結晶構造により、新しいプロテアーゼシャペロンマシンが明らかになる」。Nature . 416 ( 6879): 455–9. doi :10.1038/416455a. PMID 11919638。
外部リンク
- 米国国立医学図書館の医学件名標目表(MeSH)における Peptidase+Do
