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| ムコルペプシン | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.4.23.23 | ||||||||
| CAS番号 | 148465-73-0 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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ムコルペプシン（EC 3.4.23.23、ムコールレンニン、ムコールアスパラギン酸プロテアーゼ、ムコール酸性プロテアーゼ、ムコールミエヘイアスパラギン酸プロテアーゼ、ムコールミエヘイアスパラギン酸プロテアーゼ、ムコールプシルスエンポラーゼ、フロマーゼ100、ムコールプシルスレンニン、フロマーゼ46TL、ムコールミエヘイレンニン）は酵素である。[1] [2] [3] [4] [5]この酵素は、以下の化学反応を触媒する。
- タンパク質の加水分解。P1およびP1'の疎水性残基を好む。ミルクを凝固させる。P1のLysを受け入れないため、トリプシノーゲンを活性化しない。
この酵素は接合 菌類 Mucor pusillusとM. mieheiから単離されました。
参考文献
- ^ Arima K, Yu J, Iwasaki S (1970). 「Mucor pusillus var. Lindt 由来のミルク凝乳酵素」。Mucor pusillus var. lindt由来のミルク凝乳酵素。Methods Enzymol. Vol. 19. pp. 446–459. doi :10.1016/0076-6879(70)19033-1. ISBN 978-0-12-181881-4。
- ^ Ottesen M, Rickert W (1970). Mucor mieheiの酸性プロテアーゼ. Methods Enzymol. Vol. 19. pp. 459–460. doi :10.1016/0076-6879(70)19034-3.
- ^ Sternberg M (1972年12月). 「Mucor mieheiプロテアーゼの結合特異性、活性部位、ミルク凝固機構」. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - タンパク質構造. 285 (2): 383–92. doi :10.1016/0005-2795(72)90324-8. PMID 4573298.
- ^ Oka T, Ishino K, Tsuzuki H, Morihara K, Arima K (1973). 「Mucor pusillus由来のレンニン様酵素の特異性について」. Agric. Biol. Chem . 37 (5): 1177–1184. doi : 10.1271/bbb1961.37.1177 .
- ^ Baudys M、Foundling S、Pavlík M、Blundell T、Kostka V (1988年8月)。「Mucor pusillusアスパラギン酸プロテアーゼのタンパク質化学的特徴。他のアスパラギン酸プロテアーゼとのアミノ酸配列相同性、ジスルフィド結合配置および炭水化物結合部位」。FEBS Letters。235 ( 1–2 ): 271–4。Bibcode : 1988FEBSL.235..271B。doi : 10.1016 / 0014-5793 (88)81277-8。PMID 3042459。
外部リンク
- 米国国立医学図書館の医学件名標目(MeSH)における Mucorpepsin
