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| メチオニルアミノペプチダーゼ | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.4.11.18 | ||||||||
| CAS番号 | 61229-81-0 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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メチオニルアミノペプチダーゼ（EC 3.4.11.18、メチオニンアミノペプチダーゼ、ペプチダーゼM、L-メチオニンアミノペプチダーゼ、MAP）は酵素である。[1] [2] [3] [4] [5]この酵素は以下の化学反応を触媒する。
この膜結合酵素活性は、原核生物と真核生物の両方に存在します。この活性を持つヒトタンパク質には、METAP1、METAP2、METAP1D（ミトコンドリア）、RNPEPL1などがあります。
参考文献
- ^ Yoshida A, Lin M (1972). 「ウサギのNH2末端ホルミルメチオニンおよびNH2末端メチオニン切断酵素」J. Biol. Chem . 247 (3): 952–957. doi : 10.1016/S0021-9258(19)45699-8 . PMID 4110013.
- ^ Tsunasawa S, Stewart JW, Sherman F (1985). 「ラット肝臓からのアシルアミノ酸放出酵素」J. Biol. Chem . 260 (9): 5382–91. doi : 10.1016/S0021-9258(18)89033-0 . PMID 2985590.
- ^ Freitas JO, Termignoni C, Guimarães JA (1985). 「肝臓ミトコンドリアおよびミクロソームに関連するメチオニンアミノペプチダーゼ」Int. J. Biochem . 17 (12): 1285–1291. doi :10.1016/0020-711x(85)90049-7. PMID 3937747.
- ^ Ben-Bassat A、Bauer K、Chang SY、Myambo K、Boosman A、Chang S (1987)。「タンパク質からの開始メチオニンの処理：大腸菌メチオニンアミノペプチダーゼの特性とその遺伝子構造」。J . Bacteriol . 169 (2): 751–757. doi :10.1128/jb.169.2.751-757.1987. PMC 211843. PMID 3027045 。
- ^ Roderick SL、Matthews BW (1988)。「大腸菌由来メチオニンアミノペプチダーゼの結晶化」。J . Biol. Chem . 263 (32): 16531. doi : 10.1016/S0021-9258(18)37422-2 . PMID 3141408。
外部リンク
- 米国国立医学図書館の医学主題標目表(MeSH)におけるメチオニル+アミノペプチダーゼ
