マメ科植物レクチン

利用可能なタンパク質構造:
パム	構造 / ECOD
ＰＤＢ	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBサム	構造の概要
ＰＤＢ	1apn 、1avb 、1ax0 、1ax1 、1ax2 、1axy 、1axz 、1azd 、1bjq 、1bqp 、1bxh 、1bzw 、1ces 、1ciw 、1cjp 、1cn1 、1con 、1cq9 、1cr7 、1cvn 、1dbn 、1dgl 、1dhk 、1dq0 、1dq1 、1dq2 、1dq4 、1dq5 、1dq6 、1dzq 、1enq 、1enr 、1ens 、1f9k 、1fat 、1fay 、1fny 、1fnz 、1fx5 、1fyu 、1g7y 、1g8w 、1g9f 、1gic 、1gkb 、1gnz 、1gsl 、1gz9 、1gzc 、1h9p 、1h9w 、1hkd 、1hql 、1hqw 、1i3h 、1ioa 、1jbc 、1jn2 、1joj 、1jui 、1jw6 、1jxn 、1jyc 、1jyi 、1lec 、1led 、1lem 、1len 、1les 、1lgb 、1lgc 、1loa 、1lob 、1loc 、1lod 、1loe 、1lof、1log 、1lte 、1lu1 、1lu2 、1lul 、1mvq 、1n3o 、1n3p 、1n3q 、1n47 、1nls 、1nxd 、1ofs 、1ona、1q8o 、1q8p 、1q8q 、1q8s 、1q8v 、1qdc 、1qdo 、1qf3 、1qgl 、1qmo 、1qnw 、1qny 、1qoo 、1qos 、1qot 、1rin 、1rir 、1rit 、1s1a 、1sbd 、1sbe 、1sbf 、1scr 、1scs 、1sfy 、1tei 、1ukg 、1uzy 、1uzz 、1v00 、1v6i 、1v6j 、1v6k 、1v6l 、1v6m 、1v6n 、1v6o 、1val、1vam、1viw、1vln、1wbf、1wbl、1wuv、2a7a、2ar6、2arb、2are、2arx、2auy、2b7y、2bqp、2cna、2ctv、2cwm、2cy6、2cyf、2d3p、2d3r、2d3s、2d7f、2dh1、2dtw、2dty、2du0、2du1、2dv9、2dva、2dvb、2dvd、2dvf、2dvg、2e51、2e53、2e7q、 2e7t , 2ef6 , 2eig , 2enr , 2fmd , 2g4i , 2gdf , 2gme , 2gmm , 2gmp , 2gn3 , 2gn7 , 2gnb , 2gnd , 2gnm ,2gnt、2jdz、2je7、2je9、2jec、2lal、2ltn、2ovu、2ow4、2p2k、2p34、2p37、2pel、2phf、2phr、2pht、 2phu、2phw、2phx、2sba、2tep、2uu8、2zbj、2zmk、2zml、2zmn、3cna、3d4k、3enr、5cna

マメ科植物レクチンドメイン（またはL型レクチンドメイン）
マメ科植物レクチンドメイン（またはL型レクチンドメイン）
	レンズ豆レクチンの単糖結合部位の構造。
識別子
シンボル	レクチン_legB
パム	PF00139
ファム一族	CL0004
インタープロ	著作権
プロサイト	PDOC00278
SCOP2	1lem / スコープ / SUPFAM
パム
利用可能なタンパク質構造:
パム	構造 / ECOD
ＰＤＢ	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBサム	構造の概要
ＰＤＢ	1apn 、1avb 、1ax0 、1ax1 、1ax2 、1axy 、1axz 、1azd 、1bjq 、1bqp 、1bxh 、1bzw 、1ces 、1ciw 、1cjp 、1cn1 、1con 、1cq9 、1cr7 、1cvn 、1dbn 、1dgl 、1dhk 、1dq0 、1dq1 、1dq2 、1dq4 、1dq5 、1dq6 、1dzq 、1enq 、1enr 、1ens 、1f9k 、1fat 、1fay 、1fny 、1fnz 、1fx5 、1fyu 、1g7y 、1g8w 、1g9f 、1gic 、1gkb 、1gnz 、1gsl 、1gz9 、1gzc 、1h9p 、1h9w 、1hkd 、1hql 、1hqw 、1i3h 、1ioa 、1jbc 、1jn2 、1joj 、1jui 、1jw6 、1jxn 、1jyc 、1jyi 、1lec 、1led 、1lem 、1len 、1les 、1lgb 、1lgc 、1loa 、1lob 、1loc 、1lod 、1loe 、1lof、1log 、1lte 、1lu1 、1lu2 、1lul 、1mvq 、1n3o 、1n3p 、1n3q 、1n47 、1nls 、1nxd 、1ofs 、1ona、1q8o 、1q8p 、1q8q 、1q8s 、1q8v 、1qdc 、1qdo 、1qf3 、1qgl 、1qmo 、1qnw 、1qny 、1qoo 、1qos 、1qot 、1rin 、1rir 、1rit 、1s1a 、1sbd 、1sbe 、1sbf 、1scr 、1scs 、1sfy 、1tei 、1ukg 、1uzy 、1uzz 、1v00 、1v6i 、1v6j 、1v6k 、1v6l 、1v6m 、1v6n 、1v6o 、1val、1vam、1viw、1vln、1wbf、1wbl、1wuv、2a7a、2ar6、2arb、2are、2arx、2auy、2b7y、2bqp、2cna、2ctv、2cwm、2cy6、2cyf、2d3p、2d3r、2d3s、2d7f、2dh1、2dtw、2dty、2du0、2du1、2dv9、2dva、2dvb、2dvd、2dvf、2dvg、2e51、2e53、2e7q、 2e7t , 2ef6 , 2eig , 2enr , 2fmd , 2g4i , 2gdf , 2gme , 2gmm , 2gmp , 2gn3 , 2gn7 , 2gnb , 2gnd , 2gnm ,2gnt、2jdz、2je7、2je9、2jec、2lal、2ltn、2ovu、2ow4、2p2k、2p34、2p37、2pel、2phf、2phr、2pht、 2phu、2phw、2phx、2sba、2tep、2uu8、2zbj、2zmk、2zml、2zmn、3cna、3d4k、3enr、5cna

マメ科レクチン（またはL型レクチン）は、マメ科植物の種子、および少量ではあるが根、茎、葉、樹皮に含まれる糖結合タンパク質またはレクチンのファミリーです。 [ 2 ] ^[^{3]マメ科レクチンの}生体内での正確な機能は不明ですが、おそらく捕食者に対する植物の防御に関与しています。他の植物科や動物にも関連タンパク質が見つかっています。これらは、さまざまな結合特異性を示し、入手、精製、構造解析が容易なため、タンパク質と炭水化物の相互作用の研究のためのモデルシステムとして数十年にわたって使用されてきました。^[3]このタンパク質ファミリーでよく研究されているメンバーには、フィトヘマグルチニン、大豆凝集素、コンカナバリンAなどがあります。

豆類レクチンによる糖結合

マメ科植物レクチンは、特定の糖類を結合するために独創的なフレームワークを使用します。このフレームワークは、タンパク質内の4つの別々の領域からの4つの保存された残基が親和性を付与する保存された単糖結合部位（図を参照）、単糖特異性を付与する可変ループ、および追加の糖残基または疎水性基を保持する単糖結合部位の周囲の多数のサブサイトで構成されています。^[3]

四次構造

マメ科植物レクチンはタンパク質構造の観点からも興味深い。マメ科植物レクチンサブユニットの構造は保存されているが、幅広い四次構造をとることができる。^[4]^[5] この驚くべき多様性の理由は、おそらく多価リガンドとの相互作用にあると考えられる。^[6]

参考文献

^ Loris R, Casset F, Bouckaert J, et al. (1994年12月). 「レンズ豆レクチンの単糖結合部位：X線および分子モデリング研究」. Glycoconj. J. 11 ( 6): 507–17. doi :10.1007/bf00731301. PMID 7696853. S2CID 20037257.
^ Sharon N, Lis H (1990 年 11 月). 「マメ科植物レクチン - 相同タンパク質の大きなファミリー」. FASEB J. 4 ( 14): 3198–208. doi : 10.1096/fasebj.4.14.2227211 . PMID 2227211. S2CID 23310019.
^ abc ロリス R、ハメルリック T、ブカート J、ウィンズ L (1998 年 3 月)。「マメ科のレクチン構造」。ビオチム。生物物理学。アクタ。1383 (1): 9–36。土居：10.1016/S0167-4838(97)00182-9。PMID 9546043。
^ Manoj N、Suguna K (2001年10月)。「マメ科植物レクチンの配列における四次構造の特徴」。Protein Eng . 14 (10): 735–45. doi : 10.1093/protein/14.10.735 . PMID 11739891。
^ マメ科植物レクチンアセンブリの PDBe ブラウザ
^ Hamelryck TW、Moore JG、Chrispeels MJ、Loris R、Wyns L (2000 年 6 月)。「多価レクチン-炭水化物結合における弱いタンパク質間相互作用の役割: 架橋 FRIL の結晶構造」。J. Mol. Biol . 299 (4): 875–83. doi :10.1006/jmbi.2000.3785. PMID 10843844。

[pmid7696853-1] Loris R, Casset F, Bouckaert J, et al. (1994年12月). 「レンズ豆レクチンの単糖結合部位：X線および分子モデリング研究」. Glycoconj. J. 11 ( 6): 507–17. doi :10.1007/bf00731301. PMID 7696853. S2CID 20037257.

[pmid2227211-2] Sharon N, Lis H (1990 年 11 月). 「マメ科植物レクチン - 相同タンパク質の大きなファミリー」. FASEB J. 4 ( 14): 3198–208. doi : 10.1096/fasebj.4.14.2227211 . PMID 2227211. S2CID 23310019.

[pmid9546043-3] ロリス R、ハメルリック T、ブカート J、ウィンズ L (1998 年 3 月)。「マメ科のレクチン構造」。ビオチム。生物物理学。アクタ。1383 (1): 9–36。土居：10.1016/S0167-4838(97)00182-9。PMID 9546043。

[pmid11739891-4] Manoj N、Suguna K (2001年10月)。「マメ科植物レクチンの配列における四次構造の特徴」。Protein Eng . 14 (10): 735–45. doi : 10.1093/protein/14.10.735 . PMID 11739891。

[5] マメ科植物レクチンアセンブリの PDBe ブラウザ

[FRIL-6] Hamelryck TW、Moore JG、Chrispeels MJ、Loris R、Wyns L (2000 年 6 月)。「多価レクチン-炭水化物結合における弱いタンパク質間相互作用の役割: 架橋 FRIL の結晶構造」。J. Mol. Biol . 299 (4): 875–83. doi :10.1006/jmbi.2000.3785. PMID 10843844。