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| アデノヘキソン | |||||||||
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 アデノウイルス2型ヘキソンと中枢神経系の改良 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | アデノヘキソン | ||||||||
| パム | PF01065 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1dhx / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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| アデノヘキソンC | |||||||||
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 ヒトアデノウイルス 5 型カプシドの準原子モデル (パート 2) | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | アデノヘキソンC | ||||||||
| パム | PF03678 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1dhx / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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分子生物学では、ヘキソンタンパク質はアデノウイルスに見られる主要なコートタンパク質です。ヘキソンコートタンパク質は感染後期に合成され、ホモ三量体を形成します。生成される240のコピーのヘキソン三量体は、20の面のそれぞれに12個ずつ配置されるように配置されています。面の中央にある9個のヘキソンは、ポリペプチドIXの12個のコピーによって接着されています。ペントン周囲のヘキソンとペントンベース（繊維を保持する）によって形成されるペントン複合体は、12個の頂点のそれぞれに位置しています。[1]ヘキソンコートタンパク質は、核プラスミンサブユニットのように一緒に詰め込まれた同様の折り畳みを持つ2つのドメインで構成される複製です。ヘキソン三量体内では、ドメインは疑似6倍軸の周りに配置されています。ドメインは、ゼリーロールトポロジーを持つ2枚のシート内の8本のストランドで構成されるベータサンドイッチ構造です。各ドメインは多くの挿入によって高度に装飾されている。[2]一部のヘキソンタンパク質には明確なC末端ドメインが含まれている。
ヘキソンはpH依存的に細胞モータータンパク質ダイニンを直接リクルートします。 [3]ダイニン調節タンパク質であるダイナクチンは、ダイニン-アデノウイルス複合体の核への輸送を調節する上で明確な役割を果たすことがわかりました。
参考文献
- ^ Athappilly FK、Murali R、Rux JJ、Cai Z、Burnett RM (1994 年 9 月)。「アデノウイルス 2 型の主要なコートタンパク質であるヘキソンの 2.9 Å 解像度での精密結晶構造」。Journal of Molecular Biology。242 ( 4): 430–55。doi : 10.1006/ jmbi.1994.1593。PMID 7932702。
- ^ Rux JJ、Kuser PR 、 Burnett RM (2003 年 9 月)。「高解像度 X 線結晶構造解析、分子モデリング、および配列ベースの方法を使用したアデノウイルスヘキソンの構造と系統解析」。Journal of Virology。77 ( 17 ): 9553–66。doi :10.1128/ jvi.77.17.9553-9566.2003。PMC 187380。PMID 12915569。
- ^ Bremner KH、Scherer J、Yi J、Vershinin M、Gross SP、Vallee RB (2009 年 12 月)。「細胞質ダイニンとウイルスカプシドヘキソンサブユニットの直接相互作用によるアデノウイルス輸送」。Cell Host & Microbe。6 ( 6 ): 523–35。doi : 10.1016 /j.chom.2009.11.006。PMC 2810746。PMID 20006841。