B型肝炎ウイルスDNAポリメラーゼ

B型肝炎ウイルスDNAポリメラーゼは、 B型肝炎ウイルスタンパク質である。^{[ 1 ] [ 2 ]}これは、DNAまたはRNAテンプレートを使用できるDNAポリメラーゼであり、二本鎖RNAを切断するリボヌクレアーゼHでもある。これらの両方の機能は、逆転写酵素（RT）ドメインによって提供される。

ヘパドナウイルスのPタンパク質は、4つのドメインに組織化されています。末端タンパク質（TP）（InterPro ：IPR000201）と呼ばれるN末端ドメイン、ポリメラーゼに対して明らかな機能を持たないスペーサードメイン、他のすべての逆転写酵素ドメインに関連する逆転写酵素（RT）ドメイン、およびC末端リボヌクレアーゼH（RNase H）ドメイン（InterPro ：IPR001462）です。  

特筆すべきことに、ヘパドナウイルスの末端タンパク質（TP）ドメインには、（−）DNA鎖の合成のプライマーとして機能するチロシン残基が含まれている。 ^{[ 3 ]}

B型肝炎ウイルス（HBV）ポリメラーゼは、RNA依存性およびDNA依存性ポリメラーゼ機能、ならびにRNase H機能の両方を有する多機能酵素である。HBVプレゲノムRNA（pgRNA）に作用して逆転写し、新しいカプシド内に新しいrcDNA分子を形成する。（pgRNAは、ウイルスポリメラーゼおよびコアタンパク質に翻訳されるという別の機能も有する。）^{[ 3 ]}

HBVコアタンパク質二量体はpgRNA/ポリメラーゼ複合体のパッケージングに必要である。その後、ウイルス性ポリメラーゼがpgRNAの5'末端にあるパッケージングシグナル（Hε）に結合すると、ウイルスキャプシドに組み込まれる。^{[ 3 ] [ 4 ]}

カプシド内部では、pgRNAは逆転写を受け、これはHBVポリメラーゼのチロシン残基でのタンパク質プライミングによって開始される。こうして（−）DNA鎖が作られる。^{[ 4 ]}同時に、RNAテンプレートはポリメラーゼのRNase H活性によって分解される。pgRNAの5′末端にある約15～18ヌクレオチドの短いRNA （5′ DR1配列を含む）は分解されず、（+）DNA鎖合成のプライマーとして使用される。^{[ 3 ]}

結果として得られるRC-DNAは部分的に二本鎖である。(−)DNA鎖はゲノム長よりも長く、共有結合したポリメラーゼと5'末端に冗長なフラップが存在する。しかし、(+)DNA鎖の合成はポリメラーゼによって完了しておらず、 (+)DNA鎖の3'末端までギャップが存在する。^{[ 4 ]}